Glikoforyna A (antygen różnicowania komórkowego CD235A) – białko transmembranowe, główna sjaloglikoproteina ludzkich erytrocytów. U człowieka kodowana przez gen GYPA. Jej homologiem jest glikoforyna B (CD235B). Jest nośnikiem antygenów grupowych krwi MNS.
Genetyka mały|Genomowa organizacja genów GYPA, GYPB i GYPE. Puste prostokąty oznaczają pseudoeksony. Gen GYPA kodujący glikoforynę A występuje w dwóch allelicznych formach, kodujących glikoforynę A typu M i N. Jest zlokalizowany w długim ramieniu chromosomu 4 (4q31). Znajduje się tam też gen GYPB kodujący glikoforynę B oraz gen GYPE kodujący glikoforynę E, który nie ulega ekspresji. Geny GYPB i GYPE powstały w wyniku duplikacji genu GYPA, a ich sekwencje nukleotydowe w obrębie regionu kodującego są w 97% identyczne. Gen GYPA składa się z 7 eksonów, gen GYPB z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3 i 7), a gen GYPE z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3, 4 i 7).
Budowa i funkcja mały|Struktura części transmembranowej glikoforyny A Glikoforyna A zbudowana jest z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, liczącego 131 reszt aminokwasowych, do którego przyłączonych jest około 16 jednostek oligosacharydowych (1 łańcuch N-glikozydowy i 15 łańcuchów O-glikozydowych). W strukturze można wyróżnić 3 domeny: zewnątrzkomórkową zawierającą N-koniec (72 reszty aminokwasowe oraz wszystkie łańcuchy oligosacharydowe) część transmembranową (23 reszty aminokwasowe) wewnątrzkomórkową część zawierającą C-koniec (36 reszt aminokwasowych)
Pierwsze 26 reszt aminokwasowych w glikoforynie A i B jest takich samych. Większość O-glikanów zawiera jedną lub dwie reszty kwasu sjalowego. Większość N-glikanów ma kompleksową strukturę dwuantenową. Niektóre N- i O-glikany zawierają dodatkowo antygeny układu układu grupowego ABO. alt=|mały|Struktura O-glikanu glikoforyny A (najczęściej występująca forma) Glikoforyna A jest dimerem w błonie lipidowej, w której tworzy kompleksy z białkiem pasma 3 (Band 3), Występuje w liczbie 1x106 częsteczek na erytrocyt.
Erytrocyty osób, u których w wyniku mutacji glikoforyna A jest nieobecna, wykazują prawidłową budowę, ale mają zmienioną strukturę białka pasma 3 (Band 3).
Glikoforyny jako receptory dla zarodźców malarii mały|Struktura N-glikanu glikoforyny A (najczęściej występująca forma) Glikoforyny A (a także glikoforyna B) odgrywają ważną rolę w inwazji erytrocytów przez merozoity zarodźca sierpowatego Plasmodium falciparum, ponieważ są receptorami dla białek merozoitów EBA-175 i EBL-1. Mutacje w genach kodujących glikoforyny, obecność genów hybrydowych (np. hybrydy glikoforyn A i B, a w szczególności wariant Dantu), lub brak genów kodujących glikoforyny (np. brak genu GYPB) powoduje podwyższoną oporność na malarię.
Zobacz też
Przypisy
Linki zewnętrzne
Kategoria:Hematologia Kategoria:Fizjologia człowieka Kategoria:Białka