Aldolaza F-1,6-BP klasy I organizmów eukariotycznych i bakterii W komórkach ssaczych znaleziono 3 izoenzymy tetramerycznej aldolazy F-1,6-BP klasy I: A – w mięśniach, B – w wątrobie i C – w mózgu. Izoenzymy A i C mają wysokie powinowactwo jedynie do F-1,6-BP, podczas gdy izoenzym grupy B preferuje zarówno 1,6-difosforan fruktozy, jak i fruktozo-1-fosforan. Wszystkie izoenzymy złożone są z czterech identycznych podjednostek o masie ok. 40 kDa każda. Każda z podjednostek posiada w centrum aktywnym resztę lizyny, która podczas katalizowanej reakcji tworzy z substratem (F-1-P albo F-1,6-BP) protonowaną zasadę Schiffa z charakterystyczną grupą iminową. Zasada Schiffa jest silnym akceptorem elektronów; po przyłączeniu elektronu powstaje anion anion enolanowy, a następnie produkty reakcji. Eukariotyczne aldolazy FDP klasy I podzielono na dwie podgrupy, jako kryterium podziału przyjmując sekwencję aminokwasową. Aldolaza F-1,6-BP klasy I występuje również w komórkach bakteryjnych, lecz jej znaczenie w ich biochemii nie jest znane.