Oddziaływanie białka eIF4E z końcem 5' mRNA (kapem) Nietypowa budowa końca 5’ mRNA sprawia, że jest ona specyficznie rozpoznawana przez białko eIF4E. Ma ono lipofilową kieszeń zwaną kieszenią wiążącą, w której dzięki różnym oddziaływaniom chemicznym wiązany jest kap. Struktura krystaliczna białka eIF4E w kompleksie ze związanym m7GTP wykazuje charakterystyczną konformację: zbudowana jest z zakrzywionej ośmioniciowej antyrównoległej β-kartki, wspartej trzema długimi α-helisami. Kompleks eIF4E-kap ma kształt złożonej dłoni, w której znajduje się kieszeń wiążąca składająca się głównie z regionu hydrofobowego. Kap wiązany jest w wąskiej szczelinie, w której fragment m7G interkaluje pomiędzy dwie reszty tryptofanowe W56 i W102 w wyniku oddziaływań warstwowych (), tworząc układ kation-π. 7-Metyloguanozyna tworzy również trzy wiązania wodorowe: dwa z kwasem glutaminowym E103 za pomocą atomów wodoru egzocyklicznej grupy w pozycji 2 puryny oraz jedno z tryptofanem W102 z udziałem egzocyklicznego atomu tlenu w pozycji 6. Obserwowane jest również oddziaływanie van der Waalsa grupy N7-metylowej guanozyny z W166. Łańcuch trifosforanowy tworzy mostki solne oraz bezpośrednie bądź pośrednie (poprzez wodę) wiązania wodorowe z pierścieniami indolowymi W102 oraz W166, jak również z łańcuchami bocznymi R112, R157 i K162.