Sekwencja DNA rozpoznawana przez Sp1 jest bogata w GC i przedstawia się następująco: 5' (G/T)GGGCGG(G/A)(G/A)(C/T) 3'Narayan, V.A.; Kriwacki, R.W.; Caradonna, J.P. Structures of zinc finger domains from transcription factor Sp1. Insights into sequence-specific protein-DNA recognition. J.BIOL.CHEM. 1997. vol:272, pag:7801-7809.
thumb|400px|centruj|Domeny palców cynkowych Sp1Uniprot database/ID: P08047.
Sp1 podlega szerokiej obróbce potranslacyjnej. Od rodzaju zmian potranslacyjnych, jakim podlega ten czynnik, zależy jego funkcja. Na przykład: fosforylacja Ser-59 wzmaga proteolityczny rozkład tego czynnika, fosforylacja Thr-453 i Thr-739 przez MAPK1/MAPK3 indukuje transkrypcję VEGF, jednocześnie hamując transkrypcję PDGFRa. Defosforylacja Ser-59 zwiększa aktywność transkrypcyjną Sp1 prowadząc także, podczas interfazy, do zwiększonej asocjacji chromatyny. O-glikozylacja wpływa na aktywność transkrypcyjną Sp1 poprzez zaburzenie jego oddziaływań z innymi czynnikami. Białko to podlega również zależnej od fosforylacji ubikwitynacji i sumoilacji prowadzących do degradacji tego czynnikaChuang J. Y., Wang Y. T., Yeh S. H., Liu Y. W., Chang W. C., Hung J. J. Phosphorylation by c-Jun NH2-terminal kinase 1 regulates the stability of transcription factor Sp1 during mitosis. Mol Biol Cell.