thumb|350px|right|Salicilna kiselina se acetilizira do aspirina. Acetilizacija ili Acetilacija(ili po IUPAC nomenklaturi etanoilacija) je reakcija u kojoj se u hemijski spoj uvodi acetilna funkcijska grupa.Atkins P., de Paula J. (2006): Physical chemistry, 8th Ed. W. H. Freeman, San Francisco, Binder H. H. (1999): Lexikon der chemischen Elemente. S. Hirzel Verlag, Stuttgart, .Petrucci R.H., Harwood W.S. and Herring F.G. (2002): General Chemistry, 8th Ed. Prentice-Hall, New York, .
Nasuprot tome, deacetilacija je uklanjanje acetil grupe. U toj reakciji se atom vodika hidroksilne grupe zamjenjuje acetil grupom (CH3CO) dajući specifični ester acetat.Anhidrid sirćetne kiseline se često koristi kao acetilacijski agens koji reagira sa slobodnim hidroksilnim grupama. Naprimer, ova supstanca se koristi u sintezi aspirina i heroina.Weast R. C., Ed. (1990): CRC Handbook of chemistry and physics. Chemical Rubber Publishing Company, Boca Raton, .Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, .
Acetilizacija proteina Acetilacija je važna modifikacija proteina u ćelijskoj biologiji; i proteomičke studije su identificirale na hiljade acetiliziranih sisarskih proteina. Acetilacija se javlja kao ko-translacijska i posttranslacijska modifikacija proteina, naprimjer, histona, p53 i tubulina. Među ovim proteinima, hromatinski proteini i metabolički enzimi su visoko zastupljeni, što pokazuje da acetilacija ima značajan utjecaj na ekspresiju gena i metabolizam. U bakterija, 90% proteina uključenih u centralni metabolizam crijevne salmonele je acetilirano.
Acetilacija N-kraja thumb|450px|N-kraj acetilizacije N-kraj acetilacije je jedan od najčešćih ko-translacijskih kovalentnih modifikacija proteina u eukariota, a to je od ključne važnosti za regulaciju i funkciju različitih proteina. Acetilacija N-terminala ima važnu ulogu u sintezi, stabilnosti i lokalizaciji proteina. Oko 85% svih ljudskih proteina i 68% u kvasca su acetilizirane na Nα-kraju. Nekoliko proteina prokariota i archaea su također putem acetilacije modificirali svoj N-kraj. N-terminalnu acetilaciju katalizira set enzimskog kompleksa, N-terminalnih acetiltransferaza (NAT). NAT prenese acetil grupa iz acetil-koenzima A (Ac-CoA) na α-amino grupu prve aminokiselinskog ostatka proteina. Različiti NAT su odgovorni za acetilaciju u nastajanju proteina N-kraja, a za acetilacija je utvrđeno da je nepovratan proces. (Ac-CoA) je na α-amino grupa prvog aminokiselinskog ostataka proteina. Acetiltransferaze N-kraja Do danas je kod ljudi pronađeno šest različitih NAT: NatA, NatB, NatC, NatD, NatE i NatF. Svaki od ovih različitih enzimskih kompleksa je specifičan za različite aminokiseline ili sekvence aminokiselina koje su prikazana u sljedećoj tabeli. Sastav i specifičnost podloga NAT-a NAT Podjedinicas (katalitska podjedinica je boldirana) Supstrat NatA Naa10 (Ard1) Naa15 (Nat1) Ser-, Ala-, Gly-, Thr-, Val-, Cys- N-krajevi NatB Naa20 (Nat3) Naa25 (Mdm20) Met-Glu-, Met-Asp-, Met-Asn-, Met-Gln- N-krajevi NatC Naa30 (Mak3) Naa35 (Mak10) Naa40 (Nat5) Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp-, Met-Phe- N-krajevi NatD Naa40 (Nat4) Ser-Gly-Gly-, Ser-Gly-Arg- N-krajevi NatE Naa50 (Nat5) Naa10 (Ard1) Naa15 (Nat1) Met-Leu-, Met-Ala-, Met-Lys-, Met-Met- N-krajevi NatF Naa60 Met-Lys-, Met-Leu-, Met-Ile-, Met-Trp-, Met-Phe- N-krajevi
Također pogledajte Sirćetna kiselina Salicilna kiselina Amid Ester Reference
Vanjski linkovi
Kategorija:Hemijske reakcije Kategorija:Proteini Kategorija:Posttranslacijske modifikacije Kategorija:Organske reakcije