Kompleks proteinskog prstena T-kompleksa (TRiC), inače poznat kao šaperonin koji sadrži TCP-1 (CCT). Termin "TCP-1" različito je proširen kao "protein T-kompleksa 1" i "složeni polipeptid 1 bez repa". "T-kompleks" je isti kao i bezrepi kompleks, CCT lokus povezan s dužinom repa kod miševa. To je multiproteinski kompleks i šaperonin eukariotskih ćelija. Poput bakterijskog GroEL, kompleks TRiC pomaže u savijanju ~ 10% proteoma, a neki od njegovih najpoznatijih supstrata su aktin i tubulin. TRiC je primjer biološke mašine koja savija podloge unutar centralne šupljine svog bačvastog sklopa, koristeći energiju iz hidrolize ATP.
Podjedinice Ljudski TRiC kompleks čine dva prstena koji sadrže 8 sličnih, ali neidentičnih podjedinica, svaka s molekulskom težinom od ~60 kDa. Dva prstena složena su asimetrično, tvoreći bačvastu strukturu s molekulskom težinom od ~1 MDa.
Podjedinica MW (kDa) Svojstva TCP1 (CCT1/α) 60 CCT2 (β) 57 CCT3 (γ) 61 CCT4 (δ) 58 CCT5 (ε) 60 CCT6 (ζ) 58 U ljudskom genomu, po dvije kopije CCT6A i CCT6B. CCT7 (η) 59 CCT8 (θ) 60 Molekulska težina ljudske podjedinice.
U suprotnom smjeru kazaljke na satu od vanjske strane, svaki prsten izrađen je od podjedinica sljedećim redoslijedom: 6-8-1-5-2-4-1-3.
Evolucija CCT je evoluirao iz arhejskog termosoma ~2Gya, s tim da su se dvije podjedinice diverzificirale u više cjelina. CCT se promijenio iz jednog tipa podjedinice u dva, tri, pet i na kraju osam tipova.
Također pogledajte Šaperon Šaperonin Protein toplotnog šoka
Reference
Vanjski linkovi
Kategorija:Molekularna biologija Kategorija:Ekspresija gena Kategorija:Proteinski kompleksi Kategorija:Proteini