Un enzim és una molècula de proteïna que catalitza reaccions bioquímiques. Té una estructura molecular complexa i la seva forma i conformació té un paper important en la seva funció catalítica. Els enzims com a biocatalitzadors promouen reaccions bioquímiques i utilitzen una molècula com a substrat, la qual és convertida en el producte. Com en tota catalització, els enzims redueixen l'energia d'activació de la reacció bioquímica. Actualment hi ha dues formes en les quals els enzims poden unir-se amb els substrats. El primer model es el "Lock and Key" proposat per Emil Fischer l'any 1894 en el qual explica que tant l'enzim com el substrat tenen una forma geomètrica específica i complementària que permet l'acoplament. Per altra banda l'any 1958, Daniel Koshland va proposar una modificació d'aquest sistema ja que, segons ell, el centre actiu s'adapta a la forma de l'enzim fins a aconseguir que aquest pugui dur a terme la seva funció catalítica. També cal destacar que les reaccions enzimàtiques operen de forma més eficient a una certa temperatura òptima així com en un rang acurat de pH. Els enzims són desnaturalitzats amb una temperatura excessiva, valors crítics de pH i amb certs químics.
Introducció Durant els 1600-1800, les accions dels enzims en teixits vius eren anomenades "fermentacions". Alguns exemples de l'aplicació d'enzims en els aliments són la fermentació alcohòlica, l'obtenció de productes derivats de la llet sense lactosa o el maltatge de grans per aconseguir una activitat "diastàtica" causant una conversió del midó a sucres. El terme enzyme va ser inventat per W. Kühne l'any 1878 provinent del terme grec enzyme, el qual vol dir "al llevat".
Els enzims alimentaris es poden classificar generalment en dues categories: aquells que afegim a l'aliment (de fonts exògenes) perquè causin un canvi desitjable, i aquells que ja existeixen en els aliments (de fonts endògenes) que poden ser responsables o no de reaccions que afecten la qualitat de l'aliment. Els enzims exògens es poden obtenir d'una gran varietat de fonts i la seva elecció es basa en el cost i la funcionalitat. Una funcionalitat apropiada es relaciona amb l'activitat catalítica, la selectivitat i l'estabilitat sota condicions que podem tenir durant el procés d'aplicació.
Per altra banda, actualment els enzims contenen una classificació numèrica. Aquesta són els números EC (Enzyme Comission Numbers) que es basen en les reaccions químiques que catalitzen cada un dels enzims. Com a sistema de nomenclatura d'enzims, cada número EC està associat a un nom recomanat per a aquell enzim. Realment els números EC codifiquen reaccions catalitzades per enzims, és a dir, enzims diferents que catalitzin la mateixa reacció tindran el mateix número EC. Cada un d'aquests codis consisteix en les dues lletres EC seguides per 4 números separats per punts, que representen una classificació progressivament més especifica.
Els principals enzims els podem dividir en 7 grans grups:
- EC 1 Oxidoreductases: enzims que catalitzen una reacció d'oxidació/reducció fent servir l'oxigen molecular com a acceptor d'electrons. En aquestes reaccions l'oxigen es redueix a aigua o a peròxid d'hidrogen.
- EC 2 Transferases: Enzims que transfereixen un grup funcional d'una substància a un altre.
- EC 3 Hidrolases: formació de productes a partir d'un substrat amb una hidròlisis
- EC 4 Liases: Adició o eliminació no hidrolítica de grups dels substrats
- EC 5 Isomerases: Isomerització d'una molècula
- EC 6 Ligases: Unió de dues molècules per síntesis de nous enllaços utilitzant ATP.
- EC 7 Translocases: Catalitzen el moviment d'ions o molècules a través de membranes.
Els dos últims grups, els quals són les ligases i les translocases, no seran tractats en aquest article ja que no tenen interès en la indústria alimentària.
Oxidorreductases Les oxidases són enzims que catalitzen una reacció d'oxidació/reducció emprant oxigen molecular com acceptor d'electrons. L'oxigen es redueix a aigua o a peròxid d'hidrogen.
Glucosa Oxidasa miniatura|421x421px|Oxidació de la glucosa L'enzim glucosa oxidasa (EC 1.1.3.4) en presència d'oxigen catalitza l'oxidació de l’α-D-glucosa a α-D-gluconolactona i peròxid d'hidrogen.
En la indústria panadera, encara no se sap completament el mecanisme pel qual la glucosa oxidasa millora la qualitat del pa. Es creu que l’H₂O₂ produït per la catàlisi de l'enzim causa l'oxidació dels grups sulfhidril lliures de les proteïnes del gluten i la gelatinització dels pentosans solubles modificant les propietats reològiques de la massa de la farina de blat. Tot i que els estudis actuals no s'acaben de posar d'acord, sembla que una dosi mitja de glucosa oxidasa millora les propietats reològiques de la massa.
Aquest enzim també es fa servir per eliminar la glucosa residual i l'oxigen i així augmentar la vida útil dels productes. L’H₂O₂ produït en la reacció actua com a bactericida i es pot eliminar a posteriori fent servir un segon enzim, en aquest cas una catalasa, que converteix L’H₂O₂ en oxigen i aigua. Aquesta combinació d'enzims s'ha fet servir per prevenir la coloració durant la deshidratació causada per les reaccions de Maillard en productes fornejats, donant petites millores en la molla dels pans i dels croissants.
La glucosa oxidasa també es fa servir per eliminar l'oxigen que queda en les begudes abans de ser segellades. També és responsable de prevenir la pèrdua de color i sabor en productes com la cervesa, el peix i aliments en llauna, ja que elimina l'oxigen perquè l'oxida a H₂O₂.
Per altra banda, aquest enzim també és utilitzat en la indústria del vi per produir begudes amb menys grau d'alcohol. Aquest elimina una part de la glucosa la qual seria convertida en alcohol en el procés de fermentació. Els estudis mostren que es podria reduir el contingut d'alcohol fins a un 2% així com, a més a més, aportar les propietats bactericides que faran que siguin necessaris menys quantitat de conservants.
Catalasa miniatura|Descomposició del peròxid d'hidrogen miniatura|Estructura de la catalasa La catalasa (EC 1.11.1.6) es un enzim que catalitza la descomposició del peròxid d'hidrogen en oxigen i aigua. Aquest enzim utilitza com a cofactor el grup hemo i el magnesi.
En la indústria del formatge aquest enzim s'utilitza per a realitzar un procés en el qual s'utilitza peròxid d'hidrogen com a substitució a la pasteurització, per preservar els enzims naturals de la llet que són beneficiosos per al desenvolupament del flavor del formatge. Aquesta pràctica està autoritzada per la Food and Drug Administration (FDA) i es refereixen a ella com a una pasteurització en fred. Quan s'usa peròxid d'hidrogen, aquest s'ha d'eliminar tot, i per això s'utilitza la catalasa que el transforma en aigua i oxigen molecular.
Per altra banda, com ja s'ha explicat en l'anterior punt, les catalases es poden utilitzar juntament amb les glucosa oxidasa per aconseguir una major conservació dels aliments.
Lipoxigenasa Les lipoxigenases (EC 1.13.11.-) són una família d'enzims que contenen ferro i catalitzen la dioxigenació d'àcids grassos poliinsaturats.
En la indústria panadera és un gran substitut del bromat de potassi o el peròxid de benzoïl, utilitzats normalment com a agents de fortificació i de blanqueig respectivament. S'incorpora al pa a través de la farina de soja i aconsegueix una co-oxidació dels carotens que produeix un blanqueig en el pa. Per altra banda, també oxida els grups SH de les proteïnes obtenint agregats que milloren l'estructura de la massa.
La lipoxigenasa també s'utilitza en la indústria alimentària per a produir compostos aromàtics a baix cost. La combinació de lipases i lipoxigenases amb àcids grassos poliinsaturats produeix aldehids de cadena curta i cetones que estan associades a aromes únics. Per exemple, en la indústria del te, es fa servir lipoxigenasa per catalitzar l'oxidació i descomposició de l'àcid linoleic i linolènic per produir acetaldehid, alcohol vinílic, aldehids vinílics i altres aromes únics que formen el te.
Transferases Una transferasa és un enzim que catalitza la transferència d'un grup funcional d'una molècula donadora a una acceptora.
Transaminases Les transaminases (EC 2.6.1.-) són enzims els quals catalitzen la reacció de transaminació entre un aminoàcid i un α-ketoacid. Són importants en la síntesi d'aminoàcids.
Una de les transaminases utilitzada en la indústria alimentària és la glutamina transaminasa. Aquesta s'usa com a coadjuvant tecnològic en additius alimentaris. Actua com a estabilitzant i coagulant en productes de la soja.
La glutamina transaminasa s'utilitza combinada amb la soja per a elaborar preparats proteics semblants a la carn. Aquestes es barregen amb carn picada i s'aconsegueix una millor textura així com un contingut més alt en proteïnes a l'hora de preparar preparats carnis. Aquesta també es pot afegir directament a la carn tot i que no tindrà tant temps per a reaccionar. Això s'acostuma a fer en productes amb una bona qualitat de carn ja siguin mandonguilles, salsitxes, entre d'altres. Afegir aquest enzim en productes carnis genera uns enllaços covalents entre les proteïnes del múscul, per tant, milloren la consistència del gel així com l'elasticitat, la textura i l'aparença.
Aquest enzim també és utilitzat per a la mateixa funció en productes de la pesca, com per exemple el surimi. En general el peix ja conté glutamina transaminasa de forma endògena, però aquesta normalment no és suficient per a formar l'estructura que es busca, per tant, se n'afegeix més.
Hidrolases Les hidrolases o enzims hidrolítics són aquells que catalitzen la hidròlisi d'un enllaç químic.
Proteases Les proteases (EC 3.4.21.-) són enzims que trenquen els enllaços peptídics de les proteïnes.
Les proteases són usades en el processament de la cervesa, ja que augmenten el volum de filtratge i millora la quantitat d'alpha amino nitrogen. Aquest ha d'estar en quantitats d'entre 140-180 mg/L perquè els llevats que duen a terme la fermentació puguin portar-la a terme de manera normal. En aquest cas són emprades quan es fan servir cereals sense maltejar, ja que en cas que aquests ho siguin ja s'assoleix el contingut de nitrogen necessari.
Les proteases, més concretament la papaïna, tenen una altra aplicació en les cerveses. Aquestes quan estan emmagatzemades a baixes temperatures poden desenvolupar proteoglicans de baixa solubilitat. Les papaïnes són particularment efectives hidrolitzant aquests compostos.
Aquests enzims també són utilitzats en la producció de formatges. Aquestes coagulen les proteïnes. Els més usats eren els provinents de qualls animals, ja que aquests posseeixen una característica única, tenen una gran especificitat de substrat. Aquestes proteases hidrolitzen un pèptid en concret de la k-caseïna que la converteix en para-k-caseïna, la qual no és capaç de mantenir les micel·les de la llet en suspensió i això afavoreix la coagulació del formatge.
Per altra banda, les proteases també són utilitzades en la indústria panadera. Aquestes s'usen per modificar el gluten, una proteïna del blat la qual expandeix la massa del pa, ja que l'hidrolitzen parcialment i acceleren la seva activitat. Per exemple, les farines baixes en gluten es fan servir per a fer galetes, però aquesta és difícil d'obtenir, per tant, es pot resoldre amb una degradació del gluten a través d'una proteasa.
α y β amilases miniatura|309x309px|Estructura de la α-amilasa Les amilases (EC 3.2.1.-) tenen la funció de trencar el glucogen i el midó en sucres simples.
Les α-amilases actuen en qualsevol punt de la cadena dels carbohidrats, en canvi, la β- amilasa actua des de l'extrem no reductor de la cadena, hidrolitzant el segon enllaç α-1,4.
La seva funció principal és generar molècules fermentables per als llevats, és a dir, sucres simples.