La alcohol deshidrogenasa (citocromo c550) (, también conocida como quinoproteína de tipo I alcohol deshidrogenasa y quinoproteína etanol deshidrogenasa); es una enzima presente en Pseudomonas aeruginosa que cataliza la siguiente reacción química:
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alcohol primario + 2 citocromo c550oxidado aldehído + 2 citocromo c550reducido + 2
Estructura y función Esta alcohol deshidrogenasa periplasmática es una enzima que contiene pirroloquina-quinona (PQQ) y se encuentra en miembros de los géneros Pseudomonas y Rhodopseudomonas. La enzima proveniente de Pseudomonas es un homodímero, que se encuentra formado por dos subunidades idénticas codificadas por el gen exaA (). Esta enzima actúa sobre un amplio rango de alcoholes primarios y secundarios. Tiene una gran afinidad por el etanol (Km = 14 μM).
A pesar de su similitud con la subunidad mayor de la metanol deshidrogenasa dependiente de citocromo c (enzima tetramérica) que se encuentra en metilotropos (citocromo cL), esta enzima no puede utilizar el metanol como sustrato (Km = 94 mM).
Esta proteína ha sido purificada y cristalizada. El gen exaA que codifica para la enzima ha sido clonado y secuenciado, y exitosamente expresado en Escherichia coli. Se ha reportado su estructura cristalina. Al igual que todas las alcoholes deshidrogenasas PQQ-dependientes, esta enzima contiene un anillo disulfuro inusual formado entre residuos de cisteína adyacentes, el cual es esencial para una transferencia eficiente de los electrones a su aceptor natural (el citocromo c500). El peso molecular de esta proteína deducido a partir de la secuencia de nucleótidos es de 68,123 KD, y el determinado experimentalmente es de 60,0 KD.
El nombre sistemático de esta enzima es alcohol:citocromo c oxidoreductasa.
Véase también Alcohol deshidrogenasa (quinona)
Referencias
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