miniatura|dereita|400px|ND10s en células de pulmón embrionarias humanas. miniatura|Patrón de tinguidura fluorescente de anticorpos sp100. Os corpos ou puntos nucleares poden verse no núcleo das células. Imaxe producida usando soro dun paciente con cirrose biliar primaria en células HEp-20-10 con FITC conxugado. Os corpos nucleares, tamén chamados puntos nucleares (nuclear dots), dominios nucleares, corpos PML ou corpos nucleares PML, son estruturas puntiformes que se encontran no núcleo celular de certas células. Foron observados por primeira vez como estruturas intercromatínicas prominentes situadas no núcleo de células animais malignas ou hiperestimuladas e identificadas usando autoanticorpos anti-sp100 de cirrose biliar primaria e posteriormente o factor da leucemia promielocítica (PML), pero parece tamén que están elevados en moitas doenzas autoinmunes e cancerosas. Son metabolicamente estables e resistentes á dixestión nuclear e á extracción con sal.
Estrutura Os corpos nucleares simples (clasificados como tipos I e II) e as cubertas dos corpos nucleares complexos (tipos III, IVa e V) constan dun material fibrilar non cromatínico, que é probablemente proteináceo. Estes corpos nucleares co-illados coa matriz nuclear estaban ligados ao compoñente fibrogranular da matriz nuclear por medio de proxeccións que saían da superficie dos corpos nucleares. Os principais compoñentes dos corpos nucleares son as proteínas do antíxeno nuclear sp100, a LYSP100 (un homólogo de sp100), ISG20, o antíxeno PML, a NDP55 e a proteína de 53kDa asociada coa matriz nuclear. Outras proteínas, como PIC1/SUMO-1, que están asociadas co complexo do poro nuclear tamén o están cos corpos ou puntos nucleares. As proteínas poden reorganizarse no núcleo, incrementando o seu número ou dispersión en resposta a diferentes estreses (estimulación ou shock térmico, respectivamente).
Función Unha das proteínas dos corpos nucleares parece estar implicada en especificar rexións transcricionalmente activas. A expresión dos antíxenos PML e sp100 responde aos interferóns. O sp100 parece ter propiedades transactivadoras transcricionais. A proteína PML suprime o crecemento e a transformación, e inhibe especificamente a infección do virus da estomatite vesicular (VSV) (un rabdovirus) e o virus da gripe A, pero non outros tipos de virus. A proteína similar á ubiquitina SUMO-1 é responsable da modificación da proteína PML para que esta quede destinada a ir aos corpos ou puntos nucleares, mentres que a sobreexpresión de PML dá lugar a unha morte celular programada.
Unha función hipotética destes corpos é ser un "vertedoiro nuclear" ou un "depósito de almacenamento". Pode ser tamén que non todos os corpos nucleares realicen a mesma función. O sp140 asóciase con certos corpos e parece estar implicado na activación transcricional.
Patoloxía Estes corpos, ou corpos similares, incrementan o seu número en casos de cancros linfoides e no lupus eritematoso sistémico. Tamén se observan en elevado número en casos de panencefalite esclerosante subaguda, e neses casos os anticorpos para o sarampelo mostran expresión e localización nos corpos. Na leucemia promielocítica aguda (PML) a proteína quimera oncoxénica PML-RARalfa altera a concentración normal da proteína PML nos corpos nucleares. A adición de As2O3 e ácido retinoico causa a remisión desta leucemia ao desencadear a súa reorganización. O As2O3 destrúe a quimera, o que permite que a nova proteína PML ubiquitinada por SUMO-1 se relocalice nos corpos nucleares. O ácido retinoico induce unha degradación de dita quimera mediada pola caspase-3. Nos herpesvirus humanos (HHV), o ICP0 altera os corpos ou puntos nucleares nos estados iniciais da infección.
Notas
Categoría:Bioloxía celular Categoría:Orgánulos