As sinaptobrevinas (isotipos de sinaptobrevina 1-2) son pequenas proteínas integrais de membrana de vesículas con pesos moleculares de 18 kDa, que forman parte da familia da proteína de membrana asociada a vesículas (VAMP). As VAMP1 e VAMP2 son sinaptobrevinas.
A sinaptobrevina é unha das proteínas SNARE implicadas na formación de complexos SNARE.
Das catro hélices α do complexo central SNARE unha pertence á sinaptobrevina, outra á sintaxina, e dúas a SNAP-25 (en neuronas).
Función As proteínas SNARE son os compoñentes clave da maquinaria molecular que impulsa a fusión de membranas na exocitose. Porén, a súa función está suxeita a unha fina modulación por varias proteínas reguladoras denominadas mestres SNARE.
Clasificación Na nomenclatura Q/R das proteínas SNARE, os membros da familia VAMP/sinaptobrevina son clasificados como R-SNAREs, denominados así pola presenza dunha arxinina nunha localización específica na secuencia primaria da proteína (e contrapóñense ás SNAREs da membrana diana, que conteñen unha glutamina e denomínanse Q-SNAREs). A sinaptobrevina clasifícase como V-SNARE na nomenclatura V/T, un esquema de clasificación alternativo no cal os SNAREs se clasifican como V-SNAREs e T-SNAREs segundo a súa localización nas vesículas (V) ou nas membranas diana (target, T), respectivamente.Juan S. Bonifacino and Benjamin S. Glick. "The Mechanisms of Vesicle Budding and Fusion." Cell, Vol. 116, 153–166, January 23, 2004,
Importancia clínica A sinaptobrevina é degradada pola tetanospasmina, unha proteína derivada da bacteria Clostridium tetani, que causa o tétano. Unha bacteria relacionada, Clostridium botulinum, produce a toxina botúlica que tamén hidroliza a sinaptobrevina.
Proteínas humanas que conteñen ese dominio SEC22A; SEC22B; SYBL1; VAMP1; VAMP2; VAMP3; VAMP4; VAMP5; VAMP8; YKT6;
Notas
Véxase tamén Ligazóns externas
Categoría:Dominios proteicos Categoría:Proteínas Categoría:Proteínas de membrana