A fimbrina tamén chamada plastina 1 é unha proteína que nos humanos está codificada no xene PLS1 do cromosoma 3. É unha proteína que establece enlaces cruzados coa actina importante para a formación de filopodios.
Estrutura A fimbrina pertence á superfamilia do dominio de homoloxía de calponina (CH) de proteínas que establecen enlaces cruzados coa actina. Igual que outros membros desta superfamilia, que inclúe a α-actinina, β-espectrina, distrofina, ABP-120 e filamina, ten un dominio para a unión da actina de 27 kDa conservado que contén unha duplicación en tándem dunha secuencia que é homóloga da calponina. Os dominios CH, ademais de entrelazárense cos filamentos de actina formando feixes e redes, tamén unen os filamentos intermedios e algunhas proteínas de transdución de sinais ao citoesqueleto de actina. A comparación estrutural de filamentos de actina e filamentos de actina decorados co dominio CH da fimbrina revelou cambios na estrutura da actina debido aos enlaces cruzados mediados pola fimbrina que poden afectar a afinidade que teñen os filamentos de actina por outras proteínas que se unen á actina, e poden formar parte da regulación do propio citoesqueleto.
En humanos, identificáronse tres isoformas moi homólogas e específicas de lugar e estritas de tecidos determinados, que son: I-, T- e L-fimbrina. A L-fimbrina soamente se encontra en leucocitos normais ou transformados, onde é fosforilada en resposta a outros factores como a interleucina-1. A I-fimbrina exprésase no intestino e células epiteliais dos riles. A T-fimbrina atópase en células epiteliais e mesenquimais derivadas de tecidos sólidos onde non é fosforilada. As diferenzas en expresión, secuencia e fosforilación entre as diversas isoformas da fimbrina suxiren a probabilidde de que haxa diferenzas funcionais.
Función A fimbrina está presente en varias estruturas en distintos tipos de células, incluíndo as microvilosidades intestinais, os estereocilios das células ciliadas e os filopodios de fibroblastos. Normalmente está asociada con filamentos de actina polarizados en pregamentos de membranas (membrane ruffling), filopodios, estereocilios e placas de adhesión. A homoloxía de secuencias e propiedades bioquímicas mostran que a fimbrina está moi conservada desde os lévedos aos humanos. Os lévedos mutantes que carecen de fimbrina presentan defectos na morfoxénese e endocitose.
Debido á estreita proximidade dos seus dominios para a unión á actina en tándem, a fimbrina dirixe a formación de filamentos de actina que forman feixes moi empaquetados que participan en procesos dinámicos, como a citocinese en lévedos e a invasión da célula hóspede por bacterias enteropáticas. Aínda que está ben documentada a implicación da fimbrina en procesos como estes así como o seu papel na ensamblaxe e regulación de redes de microfilamentos, hai poucos datos experimentais que describan a organización de dominios global da molécula. Klein et al. (2004) detallaron a estrutura cristalina da parte central das fimbrinas de Arabidopsis thaliana e Schizosaccharomyces pombe nun intento de salientar a organización compacta e asimétrica da molécula de fimbrina. Este estudo estrutural da parte central da fimbrina representa a primeira descrición estrutural detallada dunha proteína que se entrelaza coa actina funcional.
Notas
Véxase tamén Outros artigos
Categoría:Proteínas do citoesqueleto