As autolisinas son encimas líticos endóxenos bacterianos que degradan os compoñentes do peptidoglicano das células bacterianas que permite a separación das células fillas despois da división celular. Están implicadas no crecemento celular, metabolismo da parede celular, división celular e separación, así como a reciclaxe do peptidoglicano e teñen funcións similares ás dos lisocimas. Tamén se atoparon autolisinas en clorófitas como Chlamydomonas nas que interveñen na degradación da parede celular.
As amidases (EC 3.5.1.28), a gametolisina (EC 3.4.24.38) e a glicosaminidase considéranse tipos de autolisinas.
Función e mecanismos miniatura|331x331px|O peptidoglicano da parede celular bacteriana e os seus péptidos entrelazados. As autolisinas existen en todas as bacterias que conteñan peptidoglicano e son considerados encimas potencialmente letais cando están incontrolados. Actúan sobre enlaces glicosídicos e sobre os péptidos con enlaces cruzados da matriz de peptidoglicano. A matriz de peptidoglicano funciona estabilizando a parede celular para protexer a bacteria e ten propiedades inmunolóxicas. Estes encimas degradan a matriz de peptidoglicano en pequenas seccións para permitir a biosíntese do peptidoglicano. As autolisinas degradan o peptidoglicano vello para permitir a formación de novo peptidoglicano para o crecemento e elongación da célula bacteriana. Isto denomínase reciclaxe da parede celular. As autolisinas fan isto hidrolizando o enlace glicosídico β-(1,4) do peptidoglicano da parede celular e o enlace entre os residuos de N-acetilmuramoíl e residuos de L-aminoácidos de certos glicopéptidos da parede celular.
No caso de Chlamydomonas reinhardtii, as autolisinas son glicoproteínas presentes nos gametos que catalizan a seguinte reacción: clivaxe de proteínas ricas en prolina e hidroxiprolina da parede de Chlamydomonas; tamén cliva a azocaseína, xelatina e Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala
As bacterias grampositivas regulan as autolisinas con moléculas de ácido teicoico unidas ao tetrapéptido da matriz de peptidoglicano.J. Bonnet, C. Durmort, I. Mortier-Barrière, N. Campo, M. Jacq, C. Moriscot, D. Straume, K.H. Berg, L. Håvarstein, Y.-S. Wong, T. Vernet, A.M. Di Guilmi. Nascent teichoic acids insertion into the cell wall directs the localization and activity of the major pneumococcal autolysin LytA. The Cell Surface. Volume 2, xuño de 2018, Páxinas 24-37.
Os antibióticos complestatina e corbomicina impiden que as autolisinas remodelen a parede celular ao unirse ao peptidoglicano, detendo así o crecemento bacteriano. Os enlaces amida entre o péptido o residuo lactil do residuo muramoíl son clivados polas N-acetilmuramoíl-l-alanina amidases e participan na separación celular e a disociación do septo celular. Hai 5 tipos de autolisinas que contribúen á separación das células fillas, que son: LytC, LytD, LytE e LytF.
Nun estudo realizado en ratos, aqueles que eran inmunizados con autolisinas podían sobrevivir máis tempo que os ratos infectados sen ese tratamento. Este estudo achega probas da contribución das autolisinas bacterianas á virulencia e o seu potencial como antíxenos de vacinas.
Lise da célula nai
LytC e CwlC son dúas amidases da familia LytC que hidrolizan o peptidoglicano da parede celular da célula nai para permitir a liberación de endósporas maduras. CwlC atópase directamente na parede celular nai.
Motilidade A expresión dos xenes lytC, lytD e lytF xuntos causan a motilidade flaxelar e está controlada pola actividade do factor sigma da quimiotaxe, σD. A actividade deste factor sigma chega ao máximo ao pricipio da fase estacionaria.
Potencial letalidade
As autolisinas prodúcenas de forma natural as bacterias que conteñen peptidoglicano, pero excesivas cantidades delas degradan a matriz de peptidoglicano e causan o estalido da célula debido á presión osmótica. En estudos previos atopouse que os subprodutos de autolisina durante a degradación da parede celular son altamente inmunoxénicos. Cando se observaron na bacteria Bacillus subtilis, atopáronse cantidades potencialmente letais de autolisina na parede celular. En Streptococcus pneumoniae encontrouse que a N-acetilmuramoíl-l-alanina amidase, unha autolisina da parede celular, podía contribuír á patoxénese debido á súa capacidade de degradar a parede ou lisar unha porción dos pneumococos invasores e liberar toxinas potencialmente letais na célula. Os investigadores estudaron a función, estrutura e capacidade de clonación de autolisinas en Escherichia coli e tamén determinaron a súa secuencia de nucleótidos.
Familias Familia da LytC amidase
LytC A LytC e a LytD considéranse dúas importants autolisinas que contribúen ao crecemento da parede celular vexetativa cun 95 % da actividade autolítica en B. subtilis. LytC encónrase na parede celular. LytB, unha non-autolisina, viuse que potencia a actividade de LytC. LytC e LytA interaccionan e funcionan xuntas promovendo a lise e a morte celular.
CwlC CwlC atópase na parde celular da célula nai e funciona na lise da parede celular da célula nai. CwlC non ten unha secuencia sinal, pero participa na parte final da esporulación e está presente na parede celular. Descubriuse que en B. subtilis CwlC pode hidrolizar tanto o peptidoglicano das paredes de células vexetativas coma das esporas.
Familia da LytD glicosaminidase Esta familia de autolisinas consta só da propia LytD. A LytD funciona no crecemento vexetativo. A actividade autolítica encóntrase na rexión C-terminal nun dominio catalítico homólogo do dominio da glicosaminidase. A LytD atópase na parede celular. A actividade de LytD estudouse en B. subtilis e a actividade de glicosaminidase atopouse en fibras de glicano maduras debido á presenza de MurNAc nos extremos non redutores.
Notas
Véxase tamén Outros artigos N-acetilmuramoíl-l-alanina amidase
Ligazóns externas
Categoría:Hidrolases Categoría:Encimas bacterianos