La glucano 1,4-α-maltoidrolasi (o amilasi maltogenica) è un enzima appartenente alla classe delle idrolasi che catalizza lidrolisi dei legami (1→4)-α-D-glucosidici nei polisaccaridi, in modo da rimuovere i residui di α-maltosio dalle estremità non riducenti delle catene. Tra le varie catene che possono essere substrato dell'enzima, figurano l'amido, il pullulano e le ciclomaltodestrine. La produzione di monomeri di α-maltosio differenzia questo enzima dalla β-amilasi, che produce monomeri di β-maltosio.
In aggiunta all'attività idrolitica questo enzima mostra un alto grado di attività di transglicosilazione. In presenza di varie molecole di zuccheri (accettori) come D-glucosio, maltosio o cellobiosio, l'amilasi maltogenica catalizza il trasferimento di mono o di disaccaridi a molecole accettrici mediante la formazione di legami glucosidici α-(1,3), α-(1,4) e α-(1,6).
L'amilasi maltogenica viene attualmente utilizzata industrialmente per la produzione di oligosaccaridi ramificati (branched oligosaccharides BOS) a partire da una sospensione di amido. Recentemente l'amilasi maltogenica è stata usata con successo nell'industria della panificazione per rallentare la retrogradazione dell'amido, che è uno dei principali processi del fenomeno di raffermamento del pane. Bibliografia Diderichsen, B. e Christiansen, L. Cloning of a maltogenic α-amylase from Bacillus stearothermophilus. FEMS Microbiol. Lett. 56 (1988) 53–59. Outtrup, H. e Norman, B.E. Properties and application of a thermostable maltogenic amylase produced by a strain of Bacillus modified by recombinant-DNA techniques. Stärke 36 (1984) 405–411. Voci correlate alfa-amilasi β-amilasi Glucan 1,4-alfa-glucosidasi (o gamma-amilasi)
Categoria:Amido Categoria:EC 3.2.1