La proteina arginina N-metiltransferasi 5 è un enzima che nell'uomo è codificato dal gene PRMT5. Quest'ultimo metila simmetricamente i geni H2AR3, H4R3, H3R2 e H3R8 in vivo, tutti collegati a una serie di eventi regolatori della trascrizione.
PRMT5 è un'arginina metiltransferasi altamente conservata che si è traslocata dal citoplasma al nucleo al giorno embrionale ~D8.5.Dopo D7 inizia il delicato processo di impianto embrionale nell'endometrio materno
Interazioni La PMRT5 interagisce con le seguenti proteine: CLNS1A, Janus kinase 2, SNRPD3, SUPT5H, MEP50, RIOK1, COPR5.
È stato dimostrato che PRMT5 interagisce con CLNS1A, RIOK1 e COPR5. La caratterizzazione delle interazioni che si verificano nel solco di legame tra PRMT5 e peptidi derivati dalle proteine adattatrici ha portato allo sviluppo di inibitori dell'interazione proteina-proteina (PPI), che modulano il legame tra PRMT5 e le proteine adattatrici. Inoltre, Asberry e colleghi hanno sintetizzato il primo inibitore a piccola molecola della PPI tra PRMT5 e MEP50. Gli inibitori della PPI completano una pletora di composti che sopprimono direttamente l'attività enzimatica di PRMT5. Tra questi vi è l'AZD3470 che in uno studio clinico di fase I/II ha mostrato risultati promettenti per il linfoma di Hodgkin classico recidivante/refrattario. Studio modulare di fase I/II, in aperto, multicentrico volto a valutare la sicurezza, la tollerabilità, la farmacocinetica e l’efficacia di AZD3470, un inibitore di PRMT5, in monoterapia e in combinazione con agenti antitumorali in partecipanti con neoplasie ematologiche maligne recidivanti/refrattarie
Note
Bibliografia
Collegamenti esterni
Categoria:Geni sul cromosoma 14