La piruvato deidrogenasi (NADP+) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la reazione di decarbossilazione ossidativa del piruvato, riportata di seguito: piruvato + CoA + NADP+ ⇄ acetil-CoA + CO2 + NADPH Questo passaggio è fondamentale per collegare la glicolisi al ciclo di Krebs, anche detto ciclo dell'acido citrico, e per la produzione di energia cellulare; inoltre, l'enzima di Euglena può utilizzare anche il FAD o il metil viologeno come accettori, anche se più lentamente. L'enzima stesso è inibito dall'ossigeno.
Funzioni Le funzioni principali dell'enzima si possono riassumere in tre semplici punti:
Il complesso del piruvato deidrogenasi (PDH) è localizzato nella matrice mitocondriale; L'enzima ha il compito di trasformare il piruvato in acetil-CoA, un particolare substrato del ciclo di Krebs; All'interno di questo procedimento, l'acetil-CoA viene ossidato nel ciclo di Krebs per generare ATP, la principale molecola di energia della cellula.
Struttura Il complesso PDH è composto da molteplici subunità enzimatiche, tra cui la piruvato deidrogenasi (E1), la diidrolipoil transacetilasi (E2) e la diidrolipoil deidrogenasi (E3). Ciascuna subunità svolge un ruolo specifico all'interno della reazione catalitica.
Regolazione Il sopracitato complesso PDH è strettamente regolato per rispondere alle esigenze energetiche delle cellule. L'enzima può essere inibito da alcuni prodotti della reazione, tra cui ATP, acetil-CoA e NADH, e attivato da AMP, CoA e NAD+; inoltre l'intero complesso può essere regolato covalentemente tramite fosforilazione.
Bibliografia
Categoria:EC 1.2.1