L'esperimento di Anfinsen è un esperimento scientifico compiuto dal biochimico americano Christian Anfinsen nel 1957.
L'esperimento consisteva nella denaturazione e rinaturazione della ribonucleasi A. La proteina veniva denaturata in urea con un agente riducente (β-mercaptoetanolo), in queste condizioni si rompono i quattro ponti disolfuro degli otto residui di cisteina e si scindono le interazioni idrofobiche. A seguito della denaturazione l'enzima aveva perso il suo potere catalitico.
Allontanando l'urea e il riducente la ribonucleasi A riacquista spontaneamente la sua struttura terziaria. Se il processo avviene velocemente si ha solamente un piccolo recupero di proteina attiva, invece agendo lentamente si ha un recupero prossimo al 100% dopo 7-8 ore.
Il processo è così accurato che i ponti disolfuro si riformano nella stessa posizione della proteina nativa nonostante che ci siano 105 modi possibili per ricombinarli.
Se si rimuove l'agente riducente prima dell'urea, invece, i ponti disolfuro si formeranno in maniera casuale, impedendo il corretto ripiegamento del polipeptide, che, quindi, non riacquista la sua attività.
Bibliografia
Voci correlate Proteina Struttura primaria Struttura terziaria Ripiegamento di proteine Rinaturazione Dogma di Anfinsen Paradosso di Levinthal
Categoria:Struttura proteica