Lo shelterin, detto anche telosoma, è un complesso proteico formato da sei subunità che si lega specificamente alle estremità dei cromosomi umani, svolgendo un ruolo fondamentale nel mantenimento dell’integrità dei telomeri.
Questo complesso non solo protegge i telomeri dall’errata attivazione dei meccanismi di riparazione del DNA, ma regola anche la loro struttura e la lunghezza, garantendo così la stabilità genomica.
Funzionamento Il complesso shelterin si struttura grazie all’azione combinata delle sue sei proteine. Tre di esse, TRF1, TRF2 e POT1, riconoscono in maniera specifica la sequenza ripetitiva TTAGGG tipica dei telomeri umani, stabilendo contatti stretti tra loro.
La connessione tra queste proteine è facilitata dalle altre tre subunità, TIN2, TPP1 e Rap1, che ne mediano l’assemblaggio e la coesione funzionale. Sebbene numerose altre proteine possano associarsi ai telomeri, le proteine del complesso shelterin si distinguono per la loro esclusiva localizzazione a questi siti e per la loro capacità di rimanervi legate per l’intero ciclo cellulare, garantendo una protezione continua e costante.
Strutture analoghe a shelterin sono state individuate anche in altri organismi eucariotici: ad esempio, Rap1 è presente nei funghi, mentre TRF1 e TRF2 sono stati identificati in lieviti e tripanosomi, indicando una conservazione evolutiva delle strategie di protezione telomerica attraverso specie diverse.
Note
Voci correlate
Telomerasi
Categoria:EC 2.7.7