мини|333x333пкс|Страничен поглед на 310-завојница изграден од аланински остатоци. Двете водородни врски се означени со розова боја; растојанието кислород-водород е . N-терминалот на полипептидниот синџир е на дното, а C-терминалот е на врвот на сликата. Забележете дека страничните ланци се насочени малку надолу, односно, кон N-терминалот.|алт= 310-завојница — вид на вторична структура која се среќава кај белковините и полипептидите. Од сите вторични структури кај белковините, 310-завојницата е четвртиот најчест тип, после α-завојницата, β-плочата и бета свијокот. 310-завојниците сочинуваат приближно 10-15% од сите завојници во вторичните структури на белковините и најчесто се набљудуваат како екстензија на α-завојниците на нивните N- или C-терминали. Поради тенденцијата на α-завојниците постојано да се расклопуваат и повторно склопуваат, се претпоставува дека 310-завојницата служи како некој облик на интермедиерна конформација, која дава увид во иницијацијата на склопувањето на α-завојницата. лево|мини|225x225пкс|Поглед од горе на истата завојница прикажана од десно. Трите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агли од 120°, што одговара на свртување од 3 аминокиселински остатоци.|алт=

Историја Макс Перуц, раководител на лабораторијата за молекуларна биологија на Кембричкиот универзитет, го напишал првиот научен труд во кој се опишуваат одликите на 310-завојницата. Во 1950 година, заедно со Вилијам Лоренс Брег и Џон Кендру, Перуц објавил истражување за конфигурациите на полипептидните синџири, врз основа на репликите од податоците од некристална дифракција, како и од кристалните структури на молекули како колагенот. Нивните предлози го вклучувале она што денес е познато како 310-завојница, но не ги вклучувале двата структурни мотиви за кои денес се знае дека се најчестите во белковинската структура. Следната година, Лајнус Полинг ги предвидел тие два мотива, алфа-завојница и бета-плоча, во неговиот научен труд кој денес се споредува по значење со трудот на Френсис Крик и Џејмс Д. Вотсон за структурата на ДНК молекулата. Полинг бил многу критичен на завојницините структури предложени од Брег, Кендру и Перуц, декларирајќи ги сите нив како невозможни. Перуц го опишал во својата книга Посакувам да ве налутев порано (анг. I wish I'd made you angry sooner) искуството на читањето на студијата на Полинг едно саботно утро:

Подоцна тој ден, Перуц добил идеја за експеримент со кој би го потврдил моделот на Полинг и тој веднаш отишол во лабораторија за да го спроведе. По неколку часа, тој веќе имал докази со кои можел да ја потврди структурата на алфа-завојницата. По некое време, потврдата на Перуц за структурата на алфа-завојницата била објавена во научното списание Nature. Принципите применети во трудот од 1950 година за теоретски полипептидни структури, вклучувале:

Полипептидни синџири кои се поврзани со водородни врски меѓу водородни и кислородни атоми од блиските амидни (пептидни) врски. Ваквите водородни врзувања формираат завојни структури кои не можат да се одмотаат, или на друг начин нарушат, без раскинување на водородните врски. Оние структури во кои сите достапни NH и CO групи се водородно поврзани, по природа, се повеќе веројатни, бидејќи нивната слободна енергија е пониска во однос на другите можни структури.

Во 1958 година, Кендру конечно го потврдил постоењето на 310-завојницата во структурата на миоглобинот, а во 1960 година, Перуц го потврдил неговото постоење во структурата на хемоглобинот.

Денес е познато дека 310-завојницата е третата најчеста вторична структура која се јавува кај глобуларните белковини, по α-завојницата и β-плочата. 310-завојниците се исклучително кратки, и во околу 96% од случаите содржат четири или помалку аминокиселински остатоци, јавувајќи се на места каде α-завојниците ја менуваат својата насока. Подолги 310-завојници, долги седум до единаесет остатоци, се забележани кај напонскиот сензор на напонскорегулираните калиумови канали.

Структура Аминокиселините во 310-завојницата се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 120° во завојницата (т.е. завојницата има три остатоци по едно свртување), и транслација од по должина на завојната оска, и има 10 атоми во прстенот формиран со градењето на водородната врска. Амино (N-H) групата на еден аминокиселински остаток формира водородна врска со карбонилната (C=O) група на аминокиселински остаток кој се наоѓа три остатока подолу (порано); оваа i + 3 → i водородна врска го дефинира 310-завојницата. Слични структури се α-завојницата (i + 4 → i водородно врзување) и π-завојницата (i + 5 → i водородно врзување).

Остатоците кај долгите 310-завојници заземаат (φ, ψ) диедарски агли од приближно (-49 °, -26 °). Бидејќи мноштвото на 310-завојници во белковините се кратки, тие отстапуваат од овие вредности. Општо земено, остатоците на долгите 310-завојници заземаат диедарски агли така што ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -75 °. За споредба, збирот на диедарските агли кај α-завојницата е околу -105 °, додека кај π-завојница е околу -125 °.

Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на кој било полипептидна завојница со транс изомери е даден со равенката:

и бидејќи Ω = 120° за идеален 310-завојница, следува дека φ и ψ го имаат следниот однос:

во согласност со набљудуваната вредност на φ + ψ од приближно −75°.

Диедарските агли на 310-завојницата, во однос на оние кај α-завојницата, може да се припишат на кратките должини на овие завојници, од 3 до 5 остатоци, во споредба со 10 до 12 остатоци кај α-завојницата. 310 завојниците често се јавуваат во транзициони места на полипептидниот синџир, што доведува до типично кратки должини, што резултира со отстапувања во торзиониот агол на полипептидниот синџир, а со тоа и нерегуларности. Нивните водородни врски се искривени во споредба со оние на α-завојниците, што придонесува за нивната нестабилност, иако честата појава на 310 завојниците во природните белковини ја демонстрира нивната важност во транзиционите структури.

Стабилност Преку истражувањата на Мери Карпен, Питер Де Хасет и Кенет Нит, откриени се факторите за делумната стабилност на 310-завојницата. Завојниците најмногу се стабилизираат со аспартатниот остаток на неполарниот N-терминал кој стапува во интеракција со амидната група на завојната N-капа. Оваа електростатичка интеракција ги стабилизира пептидните диполи во паралелна ориентација. Слично како кај α-завојниците, високите нивоа на аспарагинска киселина се важни за опстанокот на 310-завојницата. Високата честота на аспарагинска киселина во 310-завојницата и α-завојницата е показател за неговата иницијација на завојница, но во исто време сугерира дека ја фаворизира стабилизацијата на 310-завојницата со инхибиција на ширењето на α-завојницата.

Поврзано

Алфа-завојница Пи-завојница Вторична структура на белковините Бета-плоча Бета свијок

Наводи

Други текстови

A 310 Helix Is a Type of Protein Secondary." Biochemistries. N.p. 20 Oct. 2013. Web. 06 Dec. 2015. <http://biochemistri.es/the-3 октомври helix>.

Категорија:Белковини Категорија:Структура на белковините Категорија:Белковински структурни мотиви