thumb|Modelo da enzima Purina nucleósido fosforilase (PNP) gerado por computador
Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (existem também enzimas constituídas de RNA,Howard Hugues Media Institute, The Structural Biology Program, "RNA, The Enzyme" as ribozimas), com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar.
Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reações em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua atividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere. Sem as enzimas as reações químicas do organismo seriam muito lentas, elas proporcionam uma maior eficiência reduzindo a energia de ativação sem deslocar o equilíbrio exercendo assim seu poder catalítico.
Existem quatro tipos estruturais de enzimas: enzimas simples, enzimas alostéricas, enzimas complexas (holoenzima) e as isoenzimas.
Atividade enzimática As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reacção química. Consequentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.
A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.A. Radzicka, R. Wolfenden (1995), "A proficient enzyme.", Science, 6(267), p. 90-931
Como são catalisadores, as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico dela.
A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofatores. A natureza química dos cofatores é muito variável, podendo ser, por exemplo, um ou mais iões metálicos (como o ferro), ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofatores podem participar ou não diretamente na reação enzimática.
Determinadas substâncias, podem inibir a atividade de algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente; são os chamados inibidores enzimáticos.
Pelo fato de serem proteínas com estrutura terciária ou quaternária, as enzimas são dotadas de dobramentos tridimensionais em suas cadeias polipeptídicas, o que lhes confere uma forma característica e exclusiva. Assim, diferentes enzimas têm diferentes formas e, portanto, diferentes papéis biológicos. Para que uma enzima atue, é necessário que os substratos "se encaixem" na enzima. Esse "encaixe", porém, depende da forma, isto é, do "contorno" da enzima. Por isso, substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes, e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam. Uma vez ocorrido o "encaixe", forma-se o complexo enzima-substrato, dado isso, temos a famosa "Teoria do Ajuste Induzido" O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). No caso de substâncias que reagem entre si, sob a ação catalisadora das enzimas, a reação é facilitada, tornando-se mais rápida, pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo; após a reação, a enzima desliga-se do substrato e permanece intacta.
Localização Podemos encontrar enzimas em quase todas as estruturas celulares e fluidos corporais. Algumas têm uma localização específica, de tal modo que podem servir para indicar que estamos em presença de um tal tecido, secreção ou fragmento celular se verificar a atividade de uma dada enzima.
História thumb|175px|direita|Eduard Buchner Era já sabido, entre o final do século XVII e início do século XVIII, que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne;René Antoine Ferchault de Réaumur (1752), "Observations sur la digestion des oiseaux", Histoire de l'academie royale des sciences, 1752p. 266, 461 era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extractos vegetais. O mecanismo subjacente a estas transformações não era, no entanto, conhecido.[
As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. Ele postulou que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que "a fermentação alcoólica é um acto correlacionado com a vida e organização das células do fermento, e não com a sua morte ou putrefacção".J. Dubos (1951), "Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz." in K.L. Manchester (1995), "Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind.", Trends in Biotechnology, 13(12), p.511-515
Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento, usando a palavra grega ενζυμον, que significa "levedar". O termo passou a ser mais tarde usado apenas para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto que o termo "fermento" se refere à atividade exercida por organismos vivos.
Em 1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool e provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas das células vivas.Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org Accessed 04 April 2007 Esta descoberta valeu-lhe o prémio Nobel de Química em 1907.
Restava determinar qual a natureza das enzimas. Alguns afirmavam que as proteínas, associadas à atividade enzimática, apenas eram o suporte da verdadeira enzima, e, por si próprias, incapazes de catálise. Em 1926, James B. Sumner purificou e cristalizou a urease, mostrando tratar-se de uma proteína pura, e fez o mesmo, em 1937, para a catalase. A prova final foi feita por Northrop e Stanley em 1930, com o estudo de três enzimas digestivas, a pepsina, a tripsina e a quimotripsina, pelo que receberam o Prémio Nobel da Química em 1946.1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org Accessed 04 April 2007
J.B.S. Haldane escreveu um tratado intitulado "Enzimas", onde continha a notável sugestão de que as interações por ligações fracas, entre a enzima e seu substrato, poderiam ser usadas para distorcer a molécula do substrato e catalisar a reação.
A cristalização de enzimas purificadas permitiu que as suas estruturas moleculares pudessem ser examinadas por cristalografia de raios X, o que aconteceu primeiro com a lisozima, uma enzima que ocorre na saliva, lágrimas e na clara de ovo e destrói a parede celular de bactérias, em 1965. Começaram assim a bioquímica e biologia estruturais, que se esforçam por compreender o funcionamento das enzimas a nível atómico.
A tentativa de compreender o mecanismo da catálise enzimática a nível quântico tem sido facilitada recentemente pelo aumento de capacidade aritmética dos computadores.
Estruturas e mecanismos
thumb|direita|250px|Diagrama PDB 1MOO mostrando a Anidrase carbónica II. A esfera a cinzento é um ião de zinco que funciona como cofator no sítio activo.
As enzimas são proteínas, e podem ter um tamanho desde 62 resíduos de aminoácidos, como é o caso do monómero da enzima 4-oxalocrotonato tautomerase, até um tamanho de 2.500 resíduos, como é o caso da sintase de ácidos gordos. A atividade das enzimas são determinadas pela sua estrutura quaternária. A maioria das enzimas são maiores do que o substrato sobre o qual atuam, e só uma pequena porção da enzima (cerca de 3–4 aminoácidos) está envolvida na catálise.The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute Accessed 04 April 2007 A região que contém estes resíduos catalíticos, que se liga-se ao substrato e que desempenha a reação, é denominada de sítio activo. As enzimas também podem ter sítios onde se ligam cofatores, que são necessários às reações catalíticas. Algumas enzimas também podem ter sítios de ligações para pequenas moléculas, que são produtos ou substratos, diretos ou indirectos, da reação catalisada. Estas ligações servem para aumentar ou diminuir a atividade da enzima, providenciando um meio de regulação por feedback.
Tal como todas as proteínas, as enzimas são formadas por longas cadeias lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um produto com estrutura tridimensional. Cada sequência única de aminoácidos produz também uma estrutura tridimensional única que tem propriedade específicas. Cadeias individuais de proteínas podem por vezes agrupar-se para formar um complexo proteico. A maioria das enzimas pode sofrer desnaturação, isto é, a sua estrutura pode sofrer desagregação e inativação pelo aumento de temperatura, o que provoca alterações na conformação tridimensional da proteína. Dependendo da enzima, a desnaturação pode ter efeitos reversíveis ou irreversíveis.
Como toda proteína, as enzimas também são sensíveis a variações de pH. O pH pode alterar fatores como a ligação do substrato à enzima, a atividade catalítica da enzima, a ionização do substrato e a variação da estrutura da proteína.Voet, D., Voet, J.G. Bioquímica. 4º Edição. Porto Alegre: Artmed, 2013. 1482p.Lehninger Principles of Biochemistry (4th Ed.) Nelson, D., and Cox, M.; W.H. Freeman and Company, New York, 2005, ISBN 0-7167-4339-6
As cadeias laterais dos aminoácidos no sítio ativo das enzimas podem agir como ácidos fracos ou bases com funções críticas para a manutenção de um estado ionizado necessário para a atividade enzimática. A faixa de pH na qual a enzima sofre alterações em sua atividade pode indicar inclusive o tipo de resíduo de aminoácido envolvido na catálise.
Portanto, o pH da solução influencia a atividade enzimática, e, consequentemente, a velocidade das reações: se o pH está em sua faixa ótima para a ação de determinada enzima, a velocidade da catálise será mais rápida. É importante ressaltar que a velocidade e a eficiência da catálise enzimática são influenciadas por vários outros fatores, como temperatura, regulação da enzima, presença ou ausência de cofatores, etc.
centro|miniaturadaimagem|600x600px|Relação entre os valores de pH e a velocidade da reação e os valores dos pH ótimos para algumas enzimas.
Especificidade As enzimas possuem normalmente uma alta especificidade em relação às reações que catalisam e aos substratos que estão envolvidos nessas reações. A forma complementar, carga e características hidrofílicas/hidrofóbicas, são responsáveis por esta especificidade. As enzimas exibem também elevados níveis de estereoespecificidade, regioselectividade e quimioselectividade.