right|200px|thumb|Structura insulinei. Hormon pancreatic secretat de celulele Langerhans, cu rol de reglare a nivelului glucozei în sânge. În stînga este redat monomerul insulinei, cela care se crede ca este activ biologic. Carbonul verde, hidrogenul alb, oxigenul roșu, iar azotul albastru. Partea dreaptă reprezintă hexamerul, forma de stocare. Unitatea monomerului este formată din lanțul A (albastru) și lanțul B cian. Galbenul reprezintă punțile disulfurice, iar sferele violet, ionii de zinc.
Proteinele sunt compuși organici macromoleculari formați din lanțuri simple sau complexe polipeptidice, având ca unități resturi de aminoacizi. Proteinele prezintă o gamă largă de funcții în organismele vii, precum catalizarea reacțiilor metabolice (prin intermediul enzimelor și complexelor enzimatice), replicarea ADN, semnalizarea celulară, bază structurală în celulă, cât și transportul moleculelor. Diferența majoră dintre proteine este secvența de aminoacizi din catenă, care este dictată cu exactitate de secvența de nucleotide dintr-o anumită genă. Ca urmare a secvenței și a altor proprietăți, proteinele se aranjează spațial, având și o structură tridimensională specifică, necesară pentru activitatea lor. Proteinele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată.
Etimologie Prima menționare a cuvântului proteină a fost făcută de către Jakob Berzelius, descoperitorul acestora, în scrisoarea sa către Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838, scrisoare în care menționează: "The name protein that I propose for the organic oxide of fibrin and albumin, I wanted to derive from [the Greek word] πρωτειος, because it appears to be the primitive or principal substance of animal nutrition". (Numele de proteină pe care îl propun pentru denumirea compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, l-am derivat din grecescul πρωτειος (proteios) deoarece pare a fi substanța primitivă sau principală din nutriția animalelor).
left
Sinteza proteinelor Biosinteza right|300px|thumb|La nivelul ribozomilor se realizează translația informației genetice de la ARNm în lanțul polipeptidic. În nucleu ARN m copiază informația genetică de la ADN nuclear iar apoi migrează în citoplasmă. Fiecare moleculă de ARNt posedă la mijlocul lanțului său un anticodon a căror 3 baze consecutive se pot asocia prin legături de hidrogen cu 3 baze complementare de un codon ARNm . Pe baza acestui anticodon aminoacizii vor fi poziționați conform mesajului genetic din ARNm. Această poziționare a aminoacil-ARNt se realizează la suprafața ribozomului la nivelul a 2 situsuri stereospecifice: situl "P" (peptidil) și situl "A" (aminoacil), situate la suprafața subunităților .
Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celulă își sintetizează proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începând cu procesul de transcripție și terminând cu procesul de translație. Procesul deși similar, este diferit în funcție de celulă: eucariotă sau procariotă. Transcripția Procesul de transcripție necesită prezența unei singure molecule de ADN dublu catenar, numit ADN „șablon”, moleculă care intră în procesul de „inițiere”. Aici acționează enzima ARN polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN, regiune (denumită promoter), de unde va începe transcripția. Pe măsură ce ARN polimeraza se leagă de promoter, lanțurile de ADN vor începe sa se desfacă. Următorul proces în care intră ADN este procesul de elongație (alungire a catenei). Pe măsură ce ARN polimeraza se mișcă de-a lungul catenei de ADN, are loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm - ARN mesager). Acest ARN, după cum îi arată și numele, se poate deplasa și în alte părți ale celulei cum ar fi reticulul endoplasmatic sau citoplasma.left|thumb|Gruparea 5' se găsește în capătul 5' final al moleculei de ARNm, și este format din guanosină grefată printr-o legătură de tip 5'- 5' de molecula de ARN prin intermediul unei legături trifosfat.Are loc adiția unei grupări 5', grupare dinucleotidică care are rolul de a asigura stabilitatea ARN și de a-l transforma în ARN matur. O secvență de aminoacizi este grefată în poziția 3' terminală pentru protecție dar și pentru a sluji drept șablon pentru procesele următoare.Mai departe are loc formarea ARN, care este apoi utilizat in ribozomi pentru sinteza proteinelor. La procariote legarea ARN de ribosomi are loc după ce acesta este îndepărtat de nucleoid; în contrast la eucariote acest proces are loc chiar în membrana nucleară și apoi translocat în citoplasmă. Rata sintezei proteice poate ajunge la circa 20 aminoacizi la procariote, mult mai puțin la eucariote.
Translația În timpul translației ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat în 3 etape: Inițierea Elongarea Faza terminală. Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARNm, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după terminarea translației lanțurile proteice pot suferi modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de atașarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.
Sinteza chimică Procesul de sinteză chimică poate avea loc în laborator, dar pentru lanțuri mici de proteine. O serie de reacții chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantități mari de proteine. Prin sinteza chimică se permite introducerea în lanțul proteic a aminoacizilor ne-naturali, atașarea de exemplu a unor grupări fluorescente. Metodele sunt utilizate în biochimie și in biologia celulei. Sinteza are la bază cuplarea grupării carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino -NH2 (segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sinteză pe cale chimică_ Sinteza în fază lichidă, metoda clasică, care a fost înlocuită cu sinteza în fază solidă. Sinteza în fază solidă (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a cărei bază a fost pusă de Robert Bruce Merrifield. Prin aceată metodă, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. În prima fază Merrifield a folosit metoda tBoc (terț-butil-oxi-carbonil). Pentru înlăturarea acestuia din lanțul peptidic se folosește acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai utilizează. Atunci cînd este vorba de sinteza analogilor peptidici non-naturali de tip bază (depsi-peptidele) este necesară.
O altă metodă este cea introdusă de R.C. Sheppard în anul 1971, și are la bază folosirea Fmoc (fluorenil metoxi carbonil), iar pentru îndepărtarea acesteia se folosește de obicei mediu bazic asigurat de o soluție 20% piperidină/DMF (dimetil formamidă). Îndepărtarea grupării din lanțul proteic se face prin incubare în acid trifluoracetic (TFA). 300px|left|thumb|Această grupă de protejare cu simetrie ortogonală se folosește în multe sinteze chimice. Protejarea grupării prin intermediul Fmoc este de obicei lentă, deoarece anionul nitro produs la sfîrșitul reacției nu este un produs favorabil desfășurării reacției.
Rol Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se întâlnesc alături de alți compuși importanți de tipul polizaharidelor, lipidelor și acizilor nucleici începând cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote și terminând cu omul. Practic nu se concepe viață fără proteine. Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacții biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menținerea integrității celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun și autoimun al organismului.
Nutriția Majoritatea microorganismelor și plantelor pot sintetiza toți cei 20 aminoacizi standard, în timp ce organismele animale obțin anumiți aminoacizi din dietă (aminoacizii esențiali). Enzime cheie, cum ar fi de exemplu aspartat kinaza, enzimă care catalizează prima etapă în sinteza aminoacizilor lisină, metionină și treonină din acidul aspartic, nu sunt prezente în organismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obțin prin consumul hranei conținând proteine. Proteinele ingerate sunt supuse acțiunii acidului clorhidric din stomac și acțiunii enzimelor numite proteaze, proces în urma căruia lanțurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor esențiali este foarte importantă pentru sănătatea organismului, deoarece fără acești aminoacizi nu se poate desfășura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o sursă importantă de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizați direct în sinteza proteică, ci sunt introduși în procesul de gluconeogeneză, proces prin care organismul asigură necesarul de glucoză în perioadele de înfometare (mai ales proteienele aflate în mușchi).
Tipuri de proteine
În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în: Holoproteine cu următoarele clase de proteine Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele. Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina. Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel: Glicoproteine Lipoproteine Nucleoproteine
Proprietăți fizico-chimice Masă moleculară Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt niște polipeptide, cu masă moleculară foarte mare, între 10.000 și 60.000.000. Masa moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în cazul proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. Masa moleculară a diferitelor proteine Denumirea proteineiSursa proteinei/Izolată din Masa molecularăLactalbuminălapte 17.000Gliadinagrâu27.500Insulinapancreas12,000Hordeinaorz27.500Hemoglobinaglobule roșii68.000Hemocianinamoluște(sânge) , artropode(sânge)2.800.00Miozinamușchi850.000Pepsinăstomac 36.000Peroxidazarinichi44.000Virusul mozaicului tutunului (capsida)tutun17.000.000
Deoarece la multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducând la formarea de agregate moleculare. Atunci când are loc ruperea acestor valențe reziduale ar avea loc doar modificarea proprietăților fizice ale proteinelor, în timp ce dacă are loc ruperea legăturilor principale (legăturile peptidice), proteina își modifică proprietățile fizico-chimice.
Solubilitatea proteinelor