Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году.
Параметры идеальной α-спирали: число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7; диаметр спирали — 1,5 нм; шаг спирали — 0,54 нм; на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.
Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
Примечания
См. также Вторичная структура Мотив (молекулярная биология) β-листы, складчатые слои — другой распространенный вариант вторичной структуры. β-цилиндр β-сэндвич Прионы
Литература Введение в физику белка Лекция 13
Категория:Структура белка