Амі́нокисло́ти — органічні сполуки, які одночасно містять у своєму складі аміно- (-NH2) та карбоксильну (-СООН) групи. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками. Більшість білків побудовані із комбінації дев'ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або імідокислоти (містить вторинну аміногрупу) проліну, що кодуються генетичним кодом. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції.
У залежності від того, до якого атома вуглецю приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом вуглецю, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою. Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома вуглецю, це буде β-амінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами.
Номенклатура Кожна з двадцяти стандартних, і багато нестандартних, амінокислот мають тривіальні назви. Частина цих назв пов'язана з джерелами, з яких уперше виділили сполуку: наприклад, аспарагін виділений зі спаржі (), глутамін — з глютену пшениці, тирозин — із сиру (сир грецькою tyros). Для скороченого запису протеїногенні амінокислоти позначають трибуквеним кодом, використовуючи перші три літери тривіальної назви (за винятком аспарагіну (Асн), глутаміну (Глн), ізолейцину (Іле) і триптофану (Трп), для останнього використовують також скорочення Три). Інколи також використовують позначення Asx і Glx, що означають «аспарагінова кислота або аспарагін» і «глутамінова кислота або глутамін». Існування таких позначень пояснюється тим, що під час гідролізу пептидів у лужних або кислих середовищах аспарагін і глутамін дуже легко перетворюються у відповідні кислоти, через що часто неможливо точно визначити, яка саме амінокислота була у складі пептиду без застосування особливих підходів.
У час появи біоінформатики ЕОМ використовували перфокарти, через що з'явилась потреба записувати амінокислотні послідовності стисло. Для цього Маргарет Оуклі Дейгофф розробила двобуквену номенклатуру. Для позначення шести амінокислот використані їхні початкові літери (в англійській мові), оскільки вони є унікальними (CHIMSV). Ще у п'яти (AGLPT) перші букви не унікальними, але позначають більш розповсюджені амінокислоти (наприклад, літера L позначає лейцин, оскільки він зустрічається частіше ніж лізин). Ще для чотирьох використані фонетично навідні літери (RFYW: R — aRginine, F — Fenilalanine, Y — tYrosine, W — tWiptophan), для чотирьох — букви, які є в складі їх назв, або можна там почути (DNEQ: D — asparDic acid, N — asparagiNe, E — glutamEke acid, Q — Q-tamin). Лізин позначають літерою K, оскільки в алфавіті вона найближча до L.
Хімічна будова Усі амінокислоти містять карбоксильну й аміногрупи. В α-амінокислот вони приєднані до одного і того ж атома вуглецю. Решту молекули називають бічним ланцюгом або R-групою. Ці групи відрізняються за розміром, формою, гідрофільністю, електричним зарядом, схильністю формувати водневі зв'язки і загальною реакційною здатністю надаючи кожній амінокислоті унікальних властивостей. У найменшої амінокислоти — гліцину — бічного ланцюга немає, біля α-атома вуглецю крім карбоксильної й аміногрупи розташовані два атоми водню.
Оптична ізомерія
У всіх стандартних амінокислот, крім гліцину, α-атом вуглецю утворює ковалентні зв'язки із чотирма різними групами: карбоксильною, аміногрупою, бічним ланцюгом і атомом водню. Отже, цей атом є хіральним центром. Таким чином, можливе утворення двох оптичних ізомерів, що є дзеркальними відображеннями одне одного. Вони не відрізняються за хімічними властивостями, але обертають площину поляризації світла в різні сторони. Такі ізомери називаються енантіомерами.
Для позначення абсолютної конфігурації чотирьох груп навколо хірального атома вуглецю використовується система номенклатури розроблена Емілем Фішером. Він взяв за основу тріозу гліцеральдегід. Сполуки, які мають абсолютну конфігурацію, схожу до такої в -гліцеральдегіду, називаються -ізомерами, до -гліцеральдегіду — -ізомерами. Хоча історично літери l і d використовувались як скорочення від levorotatory (лівообертаючий) і dextrorotatory (правообертаючий), проте не всі -амінокилсоти обертають площину поляризації світла вліво і навпаки.
Майже всі білки містять тільки -ізомери амінокислот. -амінокислоти знайдені в складі деяких поліпептидів, що утворюються в організмі морських черевоногих молюсків з роду Conus, та в складі клітинних стінок бактерій і деяких пептидних антибіотиків. Для формування стабільних повторюваних структур у білках необхідно, щоб усі амінокислоти, що входять до їхнього складу, були представлені тільки одним енантіомером — або . На відміну від звичайних хімічних реакцій, в яких переважно утворюються рацемічні суміші стереоізомерів, продуктами реакцій біосинтезу в клітинах є тільки одна із форм. Такого результату досягається завдяки ферментам, що мають несиметричні активні центри, а отже, є стереоспецифічними.
Класифікація на основі полярності бічних ланцюгів Властивості амінокислотних залишків у складі білків є вирішальними для структури і функціонування останніх. Зокрема амінокислоти суттєво відрізняються за полярністю бічних ланцюгів, а отже і особливостями взаємодії із молекулами води. На основі цих відмінностей протеїногенні амінокислоти поділяють на чотири групи: амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами, амінокислоти із полярними незарядженими бічними ланцюгами (інколи розділяють на амінокислоти із неполярними аліфатичними та неполярними циклічними бічними ланцюгами), амінокислоти із позитивно зарядженими бічними ланцюгами, амінокислоти із негативно зарядженими бічними ланцюгами (інколи останні дві групи об'єднують в одну).
Амінокислоти із неполярними бічними групами У цю групу об'єднують дев'ять амінокислот, бічні групи яких є неполярними і гідрофобними. Найменшою з них є гліцин, що не має бічного ланцюга (біля α-атома вуглецю, крім карбоксильної і аміногрупи, розміщені два атоми водню). Хоч гліцин класифікують як неполярну амінокислоту, він не робить жодного внеску у забезпечення гідрофобних взаємодій в молекулах білків. Аланін, лейцин та ізолейцин мають аліфатичні вуглеводневі бічні групи: метильну, та ізобутильну відповідно. Метіонін є сірковмісною амінокислотою, його бічний ланцюг представлений неполярним тіоловим естером. Імінокислота пролін містить характерну піролідинову циклічну структуру, в складі якої вторинна аміногрупа (іміногрупа) утримується у фіксованій конформації. Через це ділянки поліпептидних ланцюгів, що містять пролін є найменш гнучкими. До складу молекул фенілаланіну і триптофану входять громіздкі неполярні циклічні бічні групи: фенільна та індольна.
Амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами роблять внесок у структуру поліпептидів завдяки гідрофобним взаємодіям. Наприклад, у складі водорозчинних глобулярних білків вони згруповуються всередині молекули. Неполярні групи цих амінокислот також утворюють поверхні контакту інтегральних мембранних білків із гідрофобними частинами ліпідних мембран.
Амінокислоти із полярними незарядженими бічними групами Шість амінокислот мають полярні незаряджені бічні ланцюги: серин, треонін, тирозин, цистеїн, аспарагін і глутамін. Серин і треонін містять гідроксильну групу, аспарагін і глутамін — амідну, тирозин — фенольну. До складу цистеїну входить тіольна група -SH, завдяки чому дві молекули (чи їх залишки у складі пептидів) цієї речовини можуть з'єднуватись дисульфідним зв'язком, що формується шляхом окиснення -SH груп. Такі зв'язки важливі для формування і підтримання структури білків. Оскільки дві молекули цистеїну, з'єднані дисульфідним зв'язком, раніше вважались окремою амінокислотою, таку сполуку називали цистином, тепер цей термін вживають рідко.
Амінокислоти із негативно зарядженими бічними групами Дві амінокислоти мають сумарний негативний заряд за фізіологічного pH (7,0): аспарагінова і глутамінова кислоти. Обидві мають по додатковій карбоксильній групі. Їхні іонізовані форми називають аспартатом та глутаматом відповідно. Аміди цих амінокислот — аспарагін і глутамін також входять до складу білків.
Амінокислоти із позитивно зарядженими бічними групами Три протеїногенні амінокислоти мають позитивно заряджені бічні групи при фізіологічних значеннях pH: лізин, аргінін і гістидин. Лізин має додаткову первинну аміногрупу в ε-положенні. До складу аргініну входить гуанідинове угрупування, а гістидин містить імідазолове кільце. Серед усіх протеїногенних амінокислот тільки гістидин має групу, що іонізується за фізіологічного pH (pKa = 6,0). Через це його бічний ланцюг при pH 7,0 може бути нейтральним або позитивно зарядженим. Завдяки цій властивості гістидин входить до складу активних центрів багатьох ферментів, і бере участь у каталізі хімічних реакцій як донор/акцептор протонів.
Властивості стандартних амінокислот
Властивості стандартних амінокислот Формула Назва Молярна маса pI pK1(α-COOH) pK2(α-+NH3) pKr (R) Індекс гідропатичності* Кодон мРНК Вміст у білках (%) Гліцин(Глі, Gly, G) 75,07 6,06 2,35 9,78 -0,4 GGU, GGC, GGA, GGG 7,2 Аланін(Ала, Ala, A) 89,09 6,11 2,35 9,87 1,8 GCU, GCC, GCA, GCG 7.8 Валін(Вал, Val, V) 117,15 6,00 2,39 9,74 4,2 GUU, GUC, GUA, GUG 6,6 Лейцин(Лей, Leu, L) 131,17 6,01 2,33 9,74 3,8 UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9,1 Ізолейцин(Іле, Ile, I) 131,17 6,05 2,32 9,76 4,4 AUU, AUC, AUA 5,3 Метіонін(Мет, Met, M) 149,21 5,74 2,13 9,28 1,9 AUG 2,3 Пролін(Про, Pro, P) 115,13 6,30 1,95 10,64 1,6 CCU, CCC, CCA, CCG 5,2 Фенілаланін(Фен, Phe, F) 165,19 5,49 2,20 9,31 2,8 UUU, UUC 3,9 Триптофан(Трп, Trp, W) 204,23 5,89 2,46 9,41 -0,9 UGG 1,4 Серин(Сер, Ser, S) 105,09 5,68 2,19 9,21 -0,8 UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6,8 Треонін(Тре, Thr, T) 119,12 5,60 2,09 9,10 -0,7 ACU, ACC, ACA, ACG 5,9 Аспарагін(Асн, Asn, N) 132,12 5,41 2,14 8,72 -3,5 AAU, AAC 4,3 Глутамін(Глн, Gln, Q) 146,15 5,65 2,17 9,13 -3,5 CAA, CAG 4,2 Тирозин(Тир, Tyr, Y) 181,19 5,64 2,20 9,21 10,46 -1,3 UAU, UAC 3,2 Цистеїн(Цис, Cys, C) 121,16 5,05 1,92 10,70 8,37 2,5 UGU, UGC 1,9 Лізин(Ліз, Lys, K) 146,19 9,60 2,16 9,06 10,54 -3,9 AAA, AAG 5,9 Аргінін(Арг, Arg, R) 174,20 10,76 1,82 8,99 12,48 -4,5 CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5,1 Гістидин(Гіс, His, H) 155,16 7,60 1,80 9,33 6,04 -3,2 CAU, CAC 2,3 Аспарагінова кислота(Асп, Asp, D) 133,10 2,85 1,99 9,90 3,90 -3,5 GAU, GAC 5,3 Глутамінова кислота(Глу, Glu, E) 147,13 3,15 2,10 9,47 4,07 -3,5 GAA, GAG 6,3 Позначення: неполярні полярні незаряджені позитивно заряджені негативно заряджені * Індекс гідропатичності відображає рівень гідрофобності/гідрофільності бічного ланцюга амінокислоти (зміна вільної енергії ΔG при перенесенні бічного ланцюга із гідрофобного розчинника у воду)
«Нестандартні» амінокислоти
Крім 20 «стандартних» амінокислот, що кодуються генетичним кодом, у живих організмах також трапляється велика кількість так званих нестандартних амінокислот.
У складі готових поліпептидних ланцюгів деякі залишки амінокислот можуть модифікуватись. Таким чином, наприклад, утворюються нестандартні амінокислоти 5-гідроксилізин і 4-гідроксипролін. Обидві входять до складу білка сполучної тканини колагену, а гідроксипролін знайдений також у клітинних стінках рослин. 6-N-метиллізин є складовою скоротливого білка міозину. Деякі білки, які зв'язують іони кальцію, наприклад, протромбін, містять γ-карбоксиглутамат. Десмозин — складна амінокислота, що утворюється із чотирьох залишків лізину — знайдена у фібрилярному білку еластині. Багато залишків амінокислот можуть бути посттрансляційно модифіковані тимчасово з метою регуляції функції білків. До таких модифікацій належить приєднання фосфатних, метильних, ацетильних, аденільних, АДФ-рибозильних та інших груп.