Фотосистема II (друга фотосистема, фотосистема два, ФСІІ), або H2O-пластохіноноксідоредуктаза — перший функціональний комплекс електрон-транспортного ланцюга (ЕТЛ) хлоропластів. Він розташований в мембранах тилакоїдів усіх рослин, водоростей і ціанобактерій. Поглинаючи енергію світла в ході первинних фотохімічних реакцій, він формує сильний окисник — димер (П680+), який через ланцюг окисно-відновних реакцій здатний викликати окиснення води.

Окиснюючи воду, фотосистема II постачає електрони до ЕТЛ хлоропласту, де вони використовуються для відновлення НАДФ+ або . Окрім цього, окиснення води призводить до утворення протонів і формування протонного градієнту, використовуваного надалі для синтезу АТФ . Фотохімічне окиснення води, яке здійснює фотосистема II, супроводжується виділенням молекулярного кисню. Завдяки цьому процесу рослинний фотосинтез є основним джерелом кисню на Землі.

Історія відкриття Реакційний центр ФСІІ був виділений 1971 року Л. Верноном. У вивченні його структурної організації особливий внесок внесли дослідження Г. Т. Вітта (1962), в яких методом диференціальної спектрофотометрії був виділений пігмент П680, і лабораторії О. А. Красновський (В. В. Климов, В. А. Шувалов, О. А. Красновський, 1977), в яких методом імпульсної спектроскопії був знайдений первинний акцептор реакційного центру II — . Протягом декількох десятиріч різні групи дослідників намагалися визначити просторову структуру компонентів, що складають комплекс фотосистеми II. У підсумку методом рентгеноструктурного аналізу 2001 року А. Зоуні з колегами уперше вдалося отримати просторову структуру ФСІІ з ціанобактерії із роздільною здатністю 3,8 Å. При цьому фермент був в активній формі, тобто ФСІІ у кристалічній формі розщеплювала воду під впливом світла .

Відмінності від фотосистеми I Основна функція фотосистеми II — генерація сильного окиснювача, який індукує процес окиснення води і перенесення її електронів на . Основна функція  — наситити ці низькорівневі електрони й енергією, щоб за їхньою допомогою здійснити відновлення НАДФ+. Оскільки енергія сумарного процесу занадто велика, щоб здійснити його в рамках одного реакційного центру, в ході еволюції з'явилися дві фотосистеми, які роздільно здійснюють різні частини цієї реакції. Їхні специфічні функції якраз визначають особливості їхньої будови. Так, фотосистема I симетрична, тобто в ній працюють дві гілки електронного транспорту, що робить його значно швидшим, тим часом як фотосистема II асиметрична і володіє тільки однією робочою гілкою, що вповільнює транспорт електронів, але робить його керованішим. Обидві фотосистеми значно відрізняються за будовою антен, додатковими субодиницями, способами регуляції і положенням у мембрані. Отже, фотосистема I володіє інтегральною антеною, хлорофіли якої розташовані безпосередньо на головних білках комплексу — А і B, тим часом як у фотосистеми II вони винесені на зовнішні білки CP47 і CP43. За кількістю додаткових малих регуляторних субодиниць ФСІІ значно перевершує ФС, що пов'язано з необхідністю тонкої регуляції процесу окиснення води, який є потенційно вкрай небезпечним для клітини. Цим же пояснюється неоднорідний розподіл фотосистем у мембрані тилакоїду: ФС розташовується переважно в області маргінальних, торцевих і мембран, а ФСІІ практично повністю знаходиться в області спарених мембран, що забезпечує клітці додатковий захист від продукованих нею активних форм кисню.

Головна відмінність фотосистеми II від фотосистеми I — це наявність великого зверненого в люмен домену, який складається з марганцевого кластера та оточувальних його захисних білків. Саме тут відбувається процес фотохімічного окиснення води, супроводжуваний виділенням кисню і протонів.

Структурна організація фотосистеми II

Фотосистема II складається з наступних білкових субодиниць і кофакторів :

СубодиниціОписD132 кДа, інтегральний коровий білок, несе три хлорофіла а і один β-каротинD233 кДа, інтегральний коровий білок, несе три хлорофіла а і один β-каротинB(CP47)47 кДа, близько 510 амінокислот, пов'язує 16 молекул хлорофілу і 5 молекули β-каротину, інтегральна антена ФСІІ, люмінальний домен зв'язується з марганцевим кластеромC(CP43)43 кДа, близько 470 амінокислот, пов'язує близько 13 молекул хлорофілу і 5 молекули β-каротину, інтегральна антена ФСІІ, гомологічний B (CP47), менш щільно пов'язаний з ядром ФСІІ, що може грати важливу роль при репарації після фотодеструкціїE9 кДа, у вищих рослин близько 81 амінокислот, α-субодиниця 559F4 кДа, у вищих рослин близько 38 амінокислот, β-субодиниця цитохрому b559H7,7 кДа, мабуть, грає роль у регуляції перенесення електрона з QA на QB, стабілізується CP47 і CP43I4,8 кДа, мало різниться у різних видів, необхідний для складання і функціонування ФСІІ, сприяє утворенню димера фотосистемJ4,2 кДа, важлива для збірки ФСІІ, регулює потік електронів на пул пластохинонівK4,1 кДа, у всіх оксигенних організмів, дуже консервативна, утворення димера ФСІІ, стабілізує ядро фотосистемиL4,3 кДа, необхідний для роботи сайту Qa, запобігає повернення електрона з сайту Qb на QaM4,7 кДа, у всіх оксигенних організмів, стабілізує димер ФСІІO27 кДа, захищає ВОК, пов'язує іон кальціюP20 кДа, немає у ціанобактерій, захищає ВОК, регулює іонне оточенняQ17 кДа, немає у ціанобактерій, захищає ВОК, регулює іонне оточенняR12,8 кДа, відіграє роль якоря, пов'язуючи субодиницю P і стабілізуючи їїS22 кДа, відсутня у ціанобактерій, бере участь у нефотохімічному гасінні СЗКІІT(Tc)3,8 кДа, стабілізує сайт Qa, стабілізує димерT(Tn)3 кДа, тільки у рослин і водоростей, має бісульфідний місток, знаходиться в люмені, функція невідомаU10 кДа, тільки у ціанобактерій, бурих і червоних водоростей, розташована в люмені, можливо поставляє іони кальцію і хлору роботи ВОК, зв'язується з ФСІІ через субодиницю O або VV12,1 кДа тільки у ціанобактерій, бурих і червоних водоростей, відома як цитохром c550, несе гем, оптимізує роботу ВОКW6,1 кДа, тільки у рослин і водоростей, бере участь в утворенні димеру, збірці і репарації ФСІІX4,2 кДа, функція невідомаY4,7 кДа, функція невідомаZ6,5 кДа, забезпечує взаємодію з тримером СЗКІІПігментиХлорофіл a35 молекул в антенній системіХлорофіл a2 молекули супроводжувальних хлорофілів (ХлD,ХлZ)Хлорофіли а й a'спеціальна пара П680β-каротин12 молекулКоферменти/КофакториГем b559Протопорфірин IX, що містить атом залізаФеофітинПервинний акцептор електронівПластохінонМобільний переносник електронівМарганцевий кластерТакож відомий як водоокиснювальний комплекс або ВОКFe2+Здійснює перенос електрона від QA до QBCa2+іон кальціюCl-іон хлоруHCO3-гідрокарбонат аніон В еукаріотів більшість малих субодиниць, а також субодиниць, що оточують водоокиснювальний комплекс (ВОК) — psbO, psbP, psbQ, psbR, psbS, psbTn, psbW, psbX, psbZ — кодуються в ядрі. Там же знаходяться гени сімейства cab, що кодують білки світлозбирального комплексу II (СЗКІІ). Такий спосіб розподілу генів, коли великі корові субодиниці білка залишаються у хлоропласті, а відносно малі субодиниці, що виконують регуляторні функції, переносяться до ядра, дозволяє еукаріотичній клітці краще контролювати процес фотосинтезу і допомагає скоординувати роботу двох геномів.

Субодиниця G була виключена зі списку субодиниць фотосистеми II, оскільки було показано, що вона кодується геном ndh, який відповідальний за синтез , а відтак, не є частиною фотосистеми II. Субодиниця N, розташована в тому ж опероні, що і psbB, як виявилося, не є частиною комплексу фотосистеми II, проте знаходиться в мембрані тилакоїду і здійснює збірку і організацію її реакційного центру та інших субодиниць, що входять у коровий комплекс . Сумнівів викликає і субодиниця S, яка відсутня в суперкомплексі ФСІІ-СЗКІІ, проте це питання залишається спірним, оскільки надходять повідомлення, що її можна виявити в димері ФСІІ.

За останнє десятиріччя було відкрито безліч додаткових білків, що беруть участь у роботі фотосистеми II. Так, Psb27 грає важливу роль у репарації і організації марганцевого кластера, Psb28 бере участь у біогенезі CP47, Psb29 — у біогенезу ФСІІ в арабідопсиса і , Psb30 широко розповсюджений у геномах фотосинтезувальних організмів і необхідний для стабільної роботи ФСІІ, а Psb31 був виявлений у водоокиснювальному комплексі діатомової водорості Chaetoceros gracilis . Для деяких з цих білків було показано, що вони зв'язуються зі зрілою фотосистемою II або приєднуються до неї на певних етапах її дозрівання і збирання, але наразі немає переконливих доказів, що дозволяють стверджувати, що вони є конститутивною частиною цього білкового комплексу. Процес виділення і дослідження малих субодиниць ФСІІ вкрай утруднений через їхню малу молекулярну масу, велику гідрофобність і відсутність явно вираженої кислотності-основності. З цієї, а також з ряду інших причин, досі не існує єдиної моделі будови фотосистеми II.

Окисно-відновні (редокс) агенти, які беруть участь в транспорті електронів, розташовуються в центральній частині — ядрі — комплексу ФСІІ і пов'язані з інтегральними білками D1 і D2. Вони мають дуже високий ступінь гомології один з одним за первинним амінокислотним складом, а також з L- і M-поліпептидами реакційного центру пурпурових бактерій. Цікаво відзначити, що, на відміну від вищих рослин і водоростей, в яких D1 і D2 представлені тільки однією копією на геном, у деяких ціанобактерій може бути кілька копій D1 і D2, по-різному експресованих в залежності від зовнішніх умов. Білки утворюють по п'ять трансмембранних α-спіралей, амінокислотні залишки яких пов'язують компоненти реакційного центру ФСІІ, наприклад, на цих білках організований димер П680. Крім того, кожен з білків приєднує ще по три молекули хлорофілу a (додаткові та супроводжуючі хлорофіли), молекулу феофітину а, β-каротин і пластохінон (QA пов'язаний з білком D2, а QB — з білком D1). Між QA і QB знаходиться іон двовалентного заліза, в координації якого беруть участь обидва інтегральних білка. Люменальний домен пептиду D1 приєднує чотири іона марганцю і формує марганцевий кластер. Окрім білків D1 і D2, до складу ядра ФСІІ входять білки CP47 і CP43 (пов'язують ХлZ і ХлD, розташовані між П680 і феофітинами), які складають внутрішню антену, а також цитохром b559. Подібно реакційному центру пурпурових бактерій, у фотосистемі II, зважаючи на її асиметричність, працює тільки одна гілка електронного транспортування, розташована на білку D1. Сутність явища асиметрії полягає в тому, що редокс-агенти утворюють різну кількість водневих зв'язків на білках D1 і D2. Це впливає на їх окисно-відновний потенціал і унеможливлює прямий транспорт електронів через білок D2.

Оптимізацію роботи водоокиснювального комплексу забезпечують три гідрофільних білка: P, Q і O (O, V і U у ціанобактерій). Вони складають периферійний домен фотосистеми II. Ця група білків, звана білками водоокиснювального комплексу, розташовується на люменальній стороні мембрани поблизу марганцевого кластера і грає структурну, захисну і регуляторну роль у процесі окиснення води. Білок O впливає на стан марганцевого кластера, а два інших білка важливі для створення в його області необхідних для окислення води концентрації іонів кальцію і хлора. Хоча переважна кількість білків обох фотосистем майже повністю складається з α-спіралей, субодиниці P, Q і O, навпаки збагачені β-структурами, що робить їх міцнішими і стійкішими до окиснення.

Білок ядра фотосистеми I А гомологічний білкам D1+СP43 (молекулярна маса білка А відповідає сумі молекулярних мас білків D1 і СP43) з фотосистеми II, а білок В гомологічний білкам D2+CP47 відповідно.

Tyrz Tyrz — залишок тирозину білка D1 (Tyr-161). Це проміжний переносник електронів, що переносить електрони між марганцевим кластером і П680. Перенесення електронів відбувається з утворенням нейтрального радикала (Tyrz•).

Спеціальна пара П680