Za badania nad prionami i sformułowanie rewolucyjnej teorii, że białka miałyby mieć charakter infekcyjny, Stanley Prusiner otrzymał w 1997 Nagrodę Nobla z dziedziny medycyny.
Ponieważ niemożliwy jest proces replikowania się cząsteczki białka bez udziału kwasu nukleinowego, zagadką było rozprzestrzenianie się i namnażanie patogenu. Odkrycie genu PRNP u człowieka i analogicznych genów (Prn-p) u większości zwierząt wyższych (wszystkich ssaków, gadów i płazów) przyniosło wniosek, że kodowane przez ten gen białko jest niezbędne w funkcjonowaniu niepoznanych jeszcze fizjologicznych procesów u tych organizmów. Porównanie cząsteczek białek PrP obecnych w tkankach zdrowych i w patologiach, takich jak scrapie, dowiodło, że mają one identyczną strukturę pierwszorzędową, ale różnią się strukturą drugorzędową, co wiąże się z odmiennymi właściwościami fizykochemicznymi. Białko PrP niewywołujące choroby (oznaczane PrPC, C z ang. cellular – komórkowe) posiada trzy α-helisy i dwie tzw. β-nici, natomiast białko PrP o domniemanym patogennym charakterze (oznaczane PrPSc, od scrapie) zawiera przewagę struktury tzw. harmonijki β. Białko PrPC jest całkowicie rozpuszczalne w wodzie, natomiast PrPSc jest nierozpuszczalne (stąd jedynie hipotetyczna jest struktura tego białka – nierozpuszczalność uniemożliwia wykonanie wielu badań analitycznych, np.