Istnienie PTOX było postulowane po raz pierwszy w roku 1982, jednak bezpośrednie dowody zostały przedstawione dopiero w kolejnych latach.
Budowa Plastydowa oksydaza końcowa jest integralnym białkiem błonowym. Masa białka została wyznaczona na około 43 kDa u Arabidopsis thaliana. Brak domeny D, która w przypadku oksydazy alternatywnej AOX odpowiada za powstawanie dimeru wskazuje, że funkcjonalnym enzymem jest monomer. Centrum aktywne enzymu znajduje się po stromalnej stronie błony tylakoidów. Niemal wszystkie badane enzymy PTOX zawierały 16-aminokwasową domenę w pobliżu końca C. Jest ona wysoce konserwatywna, a zarazem nie występuje w AOX. Delecja eksonu 8 pokrywającego się z tą domeną wydaje się prowadzić do utraty aktywności. Zarazem wykazano, że białko oksydazy alternatywnej kodowane przez gen AOX2, dzięki obecności właściwego transpeptydu może być importowane do chloroplastów i funkcjonalnie zastępować PTOX. Ważnych dla aktywności enzymu jest 14 reszt aminokwasowych zgrupowanych w trzy klasy: (I) Ala-139, Pro-142, Glu-171, Asn-174, Leu-179, Pro-216, Ala-230, Asp-287, Arg-293 nie są konieczne dla aktywności, (II) Tyr-234 i Asp-295 są niezbędne dla aktywności, (III) Leu-135, His 151 i Tyr-212 są ważne, lecz nie niezbędne dla aktywności (numeracja odnosi się do enzymu z Arabidopsis thaliana).