Większość z wymienionych reszt znajduje się w pobliżu sześciu miejsc wiążących dwa atomy żelaza.
Ewolucja Enzym został wykryty u organizmów zdolnych do przeprowadzania oksygenicznej fotosyntezy, czyli u roślin, glonów i sinic. Wysoki stopień podobieństwa między oksydazą alternatywną a plastydową oksydazą końcową wskazuje, że oba enzymy pochodzą od wspólnego przodka, białka zawierającego dwa atomy żelaza. Prawdopodobnie początkowo w czasie transformacji świata beztlenowego na tlenowy, reduktaza tlenu pozwalała pozbyć się tlenu. PTOX pierwotnie powstała się u sinic, a AOX u proteobakterii. Oba enzymy pojawiły się u eukariontów w wyniku endosymbiozy, a ich geny były pionowo przekazywane w ewolucji roślin i glonów. Podobieństwo sekwencji genów u glonów i roślin jest wyższe niż 25%. Wysoka konserwatywność wskazuje na powstanie PTOX i AOX jeszcze przed endosymbiozą i braku istotnych zmian od tego punktu.
Znane są cyjanofagi zawierające kopie genu kodującego PTOX. Mogą one spełniać rolę wektorów wirusowych przenoszonych gen pomiędzy różnymi gatunkami sinic. Uzyskane dane wskazują na wykorzystanie genu przez cyjanofaga w celu zmiany metabolizmu komórki sinicy, tak, aby wytwarzała więcej ATP potrzebnego do syntezy wirusa, a mniej NADPH.
Przypisy
Kategoria:Fizjologia roślin