A translocase da membrana externa mitocondrial ou TOM (do inglés translocase of the outer membrane) é un complexo proteico que se encontra na membrana mitocondrial externa que ten a función de translocar proteínas citosólicas ao outro lado da membrana externa pasándoas ao espazo intermembrana. Funciona conxuntamente co TIM. A maioría das proteínas que actúan nas mitocondrias están codificadas no ADN do núcleo celular, e a membrana da mitocondria é impermeable para moléculas de máis de 5000 Da, polo que é necesario un sistema específico de transporte para elas. Moitas das proteínas do complexo TOM como TOMM22, foron identificadas por primeira vez nos fungos Neurospora crassa e Saccharomyces cerevisiae.
O complexo da proteín translocase mitocondrial completo consta de polo menos 19 proteínas: varias chaperonas, catro proteínas do receptor de importación da translocase da membrana externa (Tom), cinco proteínas do complexo do canal Tom, cinco proteínas da translocase da membrana interna (Tim) e tres proteínas "motoras".
Proteínas destinadas á mitocondria
Nas mitocondrias hai varias vías para a importación de proteínas destinadas a ese orgánulo. A chaperona HSP90 únese ás proteínas a transportar no citosol e axuda a entregalas ao TOM nun proceso dependente do ATP. Moitas proteínas precursoras (as destinadas á matriz) conteñen unha secuencia sinal (ou presecuencia) no extremo amino terminal que indica que están destinadas á matriz mitocondrial. A secuencia sinal ten xeralmente uns 10-80 residuos de aminoácidos que adoptan unha conformación en hélice α anfipática e teñen unha cara positiva e outra hidrófoba. Unha vez que o precursor chega á matriz, a secuencia sinal é cortada por unha peptidase. Algunhas proteínas destinadas a outros subcompartimentos da mitocondria como o espazo intermembrana ou a membrana mitocondrial interna, conteñen sinais internos (non situados no extremo amino terminal), estas secuencias son moi variadas. As proteínas destinadas á membrana externa tamén conteñen sinais internos, e non todas foron identificadas, e comprenden proteínas que teñen unha estrutura en barril β, como Tom40. Algunhas proteínas, destinadas á membrana externa mitocondrial teñen un dominio de cola hidrofóbico que ancora a proteína á membrana.
Compoñentes do complexo miniatura|dereita|Esquema do complexo TOM. A translocase da membrana externa (TOM) forma un complexo constituído por Tom70, Tom22, e Tom20, xunto con Tom40, Tom7, Tom6, e Tom5. A Tom20 e a Tom22 son receptores da preproteína que se vai transportar, que son responsables do recoñecemento da secuencia sinal que posúen as proteínas destinadas ás mitocondrias. A Tom70 é tamén un receptor da preproteína a transportar e pode recoñecer algunhas secuencias sinais clivables das proteínas, pero é principalmente responsable do recoñecemento de preproteínas non clivables e actúa como un punto de unión para as chaperonas. Tom22 está ancorada á membrana mitocondrial externa por un só segmento transmembrana e tamén xoga un papel na estabilización do complexo TOM. A Tom40 é o elemento central do complexo da translocase e forma un complexo con Tom22 cunha masa de aproximadamente 350kDa. Forma o canal central polo que pasa a proteína que se vai transportar cun diámetro de aproximadamente 2,5 nm. A Tom22 humana é duns 15,5kDa e está en complexo coa Tom20. O extremo amino terminal da Tom22 esténdese na parte citosólica e está implicada na unión da preproteína a transportar.
Proteínas humanas TOMM22, TOMM40, TOM7, TOMM7
Notas
Véxase tamén Outros artigos Translocase da membrana interna Complexo TIM/TOM
Categoría:Mitocondrias Categoría:Proteínas