As globinas son unha familia de proteínas globulares, que se cre comparten un antepasado común. Todas estas proteínas incorporan o pregamento de globina, constituído por unha serie de oito segmentos de hélice alfa idénticos. Dous membros prominentes desta familia son a mioglobina e a hemoglobina, que levan ambas un grupo prostético hemo, e únense de forma reversible ao oxíxeno. Esta ampla e ben estudada familia está distribuída en moitos organismos.
Tipos
As globinas evolucionaron a partir dun antepasado común e poden dividirse en tres grupos: globinas de dominio simple, e dous tipos de globinas quiméricas, flavohemoglobinas e sensores acoplados a globinas. As bacterias presentan os tres tipos de globinas, mentres que as arqueas carecen de flavohemoglobinas, e os eucariotas non teñen sensores acoplados a globinas. Nunha mesma especie coexisten hemoglobinas con distintas funcionalidades.
Nos vertebrados coñécense oito globinas: androglobina, citoglobina, globina E, globina X, globina Y, hemoglobina, mioglobina e neuroglobina.
Subfamilias Leghemoglobina Mioglobina Eritrocruorina Hemoglobina, beta Hemoglobina, alfa Mioglobina, tipo trematodo Globina, nematodo Globina, tipo lamprea/mixín Globina, tipo anélido Hemoglobina, extracelular
Xenes
Entre os xenes humanos que codifican proteínas globinas están os seguintes: CYGB. HBA1, HBA2, HBB, HBD, HBE1, HBG1, HBG2, HBM, HBQ1, HBZ, MB (mioglobina).
Exemplos Son exemplos de globinas as seguintes:
Hemoglobina (Hb) Mioglobina (Mb) Neuroglobina: unha hemoproteína de tipo mioglobina expresada no cerebro e retina de vertebrados, onde está implicada na neuroprotección ante os danos producidos pola hipoxia ou isquemia. A neuroglobina pertence a unha rama da familia da globina que diverxeu moi cedo na evolución. Citoglobina: un sensor do oxíxeno expresado en moitos tecidos. Está relacionado coa neuroglobina. Eritrocruorinas: proteínas respiratorias extracelulares cooperativas que se encontran nos anélidos e artrópodos, que se forman pola ensamblaxe dunhas 180 subunidades en bicapas de xeometría hexagonal. Leghemoglobina (legHb ou hemoglobina simbiótica): aparece nos nódulos das raíces das plantas leguminosas, nas que controla a difusión de oxíxeno a bacteroides simbióticos para promover a fixación do nitróxeno. Hemoglobina non simbiótica (NsHb): aparece en plantas non leguminosas, e pode ser sobreexpresada en plantas estresadas. Flavohemoglobinas (FHb): proteínas quiméricas, cun dominio globina N-terminal e un dominio de unión ao NAD+/FAD de tipo ferredoxina redutase C-terminal. A FHb proporciona protección contra o óxido nítrico por medio dos seus dominio C-terminais, os cales transfiren electróns ao hemo da globina. Globina E: unha globina responsable de almacenar e ceder o oxíxeno na retina das aves. Sensores acoplados á globina: quiméricos, cun dominio de tipo mioglobina N-terminal e un dominio C-terminal que lembra o dominio de sinalización citoplásmico de quimiorreceptores bacterianos. Únense ao oxíxeno e actúan iniciando unha resposta aerotáctica ou regulan a expresión xénica. Protoglobina: unha globina dun só dominio que se encontra en arqueas, que está relacionada co dominio N-terminal dos sensores acoplados á globina. Globina truncada 2/2: carece da primeira hélice, o que fai que forme un pregamento proteico de tipo sandwich de 2 sobre 2 hélices alfa en troques do sandwich canónico de 3 sobre 3. Pode dividirse en tres grupos principais (I, II e II) baseándose nas características da súa estrutura. HbN (ou GlbN): unha proteína de tipo hemoglobina truncada que se une ao oxíxeno cooperativamente cunha afinidade moi alta e unha velocidade de disociación lenta, a cal pode excluíla do transporte de oxíxeno. Parece estar implicada na detoxificación do óxido nítrico en bacterias e no estrés nitrosativo. Cianoglobina (ou GlbN): unha hemoproteína truncada que se encontra en cianobacterias que ten unha alta afinidade polo oxíxeno, e que parece servir como parte dunha oxidase terminal, en vez de como un pigmento respiratorio. HbO (ou GlbO): unha proteína de tipo hemoglobina truncada cunha afinidade polo oxíxeno máis baixa que a da HbN. A HbO asóciase coa membrana celular bacteriana, onde incrementa significativamente a captación de oxíxeno en comparación coas membranas que carecen desta proteína. A HbO parece que interacciona cunha oxidase terminal, e podería participar nun proceso de transferencia de oxíxeno/electróns que facilita a transferencia de oxíxeno durante o metabolismo aeróbico. Glb3: unha hemoglobina truncada codificada no núcleo de plantas que parece estar máis estreitamente relacionada á HbO que á HbN. A Glb3 de Arabidopsis thaliana mostra unha rara capacidade de unión co oxíxeno e dióxido de carbono independente da concentración.
Notas
Véxase tamén Outros artigos Elemento de estabilidade rico en C Pregamento de globina Proteína globular Hemoglobina Hemo Mioglobina
Categoría:Proteínas