En bioloxía molecular a familia do inhibidor da carboxipeptidase A é unha familia de proteínas que está representada polo ben caracterizado inhibidor da metalocarboxipeptidase A (MCPI) da pataca, que pertence á familia de inhibidores de MEROPS I37, clan IE. Inhibe as metalopeptidases que pertencen á familia de peptidases de MEROPS M14, da carboxipeptidase A. En patacas da variedade Russet Burbank, é unha mestura activa de aproximadamente igual cantidade de dúas cadeas polipeptídicas que conteñen 38 ou 39 residuos de aminoácidos. As cadeas difiren soamente na súa secuencia amino terminal e son resistentes á fragmentación por proteases. Determinouse a estrutura do complexo entre a carboxipeptidase A bovina e o inhibidor da carboxipeptidase A de 39 aminoácidos da pataca a unha resolución de 2,5 ángstroms.
O inhibidor da carboxipeptidase A da pataca sintetízase como precursor e consta dun péptido sinal N-terminal de 29 aminoácidos, un propéptido de 27 aminoácidos, a rexión inhibidora madura de 39 aminoácidos e unha extensión C-terminal de 7 aminoácidos. A extensión C-terminal de 7 aminoácidos está implicada na inactivación do inhibidor e pode ser necesaria para ser dirixido ao vacúolo, onde se acumula o inhibidor activo maduro.
A rexión N-terminal e o inhibidor maduro están feblemente relacionados cos doutras proteínas de plantas solanáceas atopadas nesta familia, desde a pataca ao tomate e meimendro, que foron incorrectamente descritas como inhibidores de metalocarboxipeptidases.
Notas
Véxase tamén Ligazóns externas MEROPS inhibitor family I37 MEROPS peptidase family M14
Categoría:Dominios proteicos