Il peptide di rilascio della gastrina (GRP, sigla di Gastrin releasing peptide) è un peptide bombesino-simile, corrispettivo nei mammiferi della bombesina degli anfibi.
Struttura Il peptide di rilascio della gastrina è composto di 27 aminoacidi con la seguente struttura primaria:
C-terminale-Met-Leu-His-Gly-Val-Ala-Trp-His-Asn-Gly-Arg-Pro-Tyr-Met-Lys-Thr-Leu-Val-Thr-Gly-Gly-Gly-Ala-Pro-Leu-Pro-Val-N-terminale
Storia La bombesina è stata isolata per la prima volta a Roma dal gruppo di Vittorio Erspamer nel 1971 dalla pelle degli anfibi Discoglossidae Bombina bombina e Alytes obstetricans.
Il GRP è stato isolato nel 1979 dallo stomaco suino da McDonald et al.
Meccanismo d'azione Il GRP agisce attivando i recettori BBR1, BBR2 e BBR3Lebacq-Verheyden AM, Trepel J, Sausville EA & Battey JF (1990). "Peptide growth factors and their receptors II". In Handbook of Experimental Pharmacology, pp 71-124. Eds M Sporn & A Roberts. Berlin: Springer-Verlag. accoppiati alla proteina G nel cervello e nel tratto gastrointestinale (dove si stimola il rilascio di gastrina).
Effetti clinici Il GRP è secreto dallo stomaco, e possiede numerose funzioni:
inibizione dell'assunzione di cibo: determina un segnale di sazietà anche nell'uomo contrattilità della muscolatura liscia secrezione esocrina ed endocrina termoregolazione regolazione della pressione arteriosa regolazione degli zuccheri e della crescita cellulare fattore di crescita per cellule normali e tumorali polmonari a piccole cellule
Note
Voci correlate Bombesina Neuromedina B
Categoria:Neurotrasmettitori