Алфа-завојница (α-хеликс) — чест мотив на вторичната структура на белковините. Тој претставува спирална, десногира конформација, кај која секоја алфа-амино (N-H) група од полипептидниот ‘рбет создава водородна врска со алфа-карбонилната (C=O) група која е четири аминокиселински остатоци подолу од неа (i + 4 → i водородна врска).
Полипептидниот синџир може да образува различни видови на завојни структури кои се разликуваат по бројот на завртувања на синџирот и по растојанието помеѓу извиените сегменти на полипептидот во завојница. Алфа-завојницата е, исто така, познат како класичен Полинг-Кори-Бренсон α-завојница. Понекогаш се користи и називот 3.613 – завојница, што го означува бројот на остатоци на едно завртување (извивање), каде бројот 13 го означува бројот на атоми кои го градат прстенот затворен со водородната врска.
Алфа-завојницата се образува спонтано, бидејќи е енергетски најсиромашна, а со тоа и најстабилна, конформација на полипептидната верига. Завојници можат да образуваат и L- и D-аминокиселините, но никогаш двата изомера заедно во иста молекула. Завојниците можат да бидат десногири или левогири, во зависност од тоа на која страна се завртува полипептидниот ланец; десногирната завојница е одредена со правецот во кој се вртат прстите на десната рака кога палецот се поставува на оската на завојницата во правецот во кој таа се гради. L-аминокиселините се доста почести во природата од D-аминокиселините и тие можат да образуваат и левогири и десногири завојници, но мнозинството на познати завојници во биолошкиот свет се десногири.
Историја
Во текот на раните 1930-ти години, Вилијам Естбури воочил драстични промени во дифракцијата на Х-зраците во влакната на влажната волна или коса по направеното истегнување. Податоците укажувале на постоењето на спирални молекулски структури со карактеристичен период на повторување од приближно 5.1 Å (0.51 nm).
Естбури го претпоставил следното:
неистегнатите молекули на белковината образуваат завојница (која тој ја нарекол α-облик) истегнувањето доведува до одмотување на завојницата и создавање на издолжена состојба (која тој ја нарекол β-облик).
Естбуриевите модели, иако не биле многу прецизни во деталите, во суштина биле точни и тие одговараат на модерните елементи на вторичната структура, α-завојница и β-плоча (Естбуриевата номенклатура се задржала), кои ги развиле Лајнус Полинг, Роберт Кори и Херман Бренсон во 1951 година. Ханс Нојрат прв воочил дека Естбуриевите модели не можат да бидат прецизни до детали, бидејќи подразбирале преклопување на атомите на молекулата. Студијата на Нојрат и Естбуриевите податоци ги поттикнале Хју Стот Тејлор, Морис Хагинс, Вилијам Лоренс Брег и соработниците да предложат модели за структурата на кератинот кои потсетувале на структурата на α-завојница.
Два битни чекори во развојот на денешното сознание за структурата на α-завојницата биле: (1) правилна геометрија на врската која била опишана благодарение на методите за одредување на кристалната структура на аминокиселините и пептидите, како и предвидувањата на Полинг на планираните пептидни врски и (2) отфрлање на идејата за задолжителен цел број на остатоци при полно завртување на завојницата. Идејата за осен момент се јавила во 1948 година, кога Полинг нацртал полипептиден ланец со приближно точни димензии на хартиена лента која ја извил во завојница, внимавајќи да полипептидните врски ги одржи планарни. После неколку обиди, тој направил модел со физички веројатни водородни врски. Пред конечното објавување на студијата, Полинг соработувал со Кори и Бренсон за потврдување на неговиот модел. Во 1954 година, Полинг ја добил својата прва Нобелова награда „за неговото истражување на природата на хемиската врска и нејзината примена во објаснувањето на структурата на сложените супстанци“ (како што се белковините), посебно структурата на α-завојницата.
Структура
Геометрија и водородно врзување Аминокиселините во α-завојницата се подредуваат во десногира спирална структура, каде што секој аминокиселински остаток одговара на завртување на завојницата од 100° (т.е. завојницата има 3.6 аминокиселински остатоци по полн круг) и транслација од 1.5 Å (0.15 nm) долж оската на завојницата. Висината на α-завојницата (вертикалното растојание помеѓу последователните завртувања на завојницата) изнесува 5.4 Å (0.5 nm), што е производот од 3.6 и 1 мај Најважно е што N-H групата на еден аминокиселински остаток гради водородна врска со C=O групата која се наоѓа 4 аминокиселински остатоци подолу во полипептидниот ланец; ова повторувачко i + 4 → i водородно поврзување е најзначајната одлика на α-завојницата. Официјалната меѓународна номенклатура специфицира два начина за дефинирање на α-завојниците, правило 6.2 во смисла на повторување на торзионите агли φ и ψ (види подолу) и правило 6.3 во однос на шемата на водородни врски и висината на завојницата. Причината за ваквиот распоред на водородните врски во α-завојницата е што на овој начин се постигнува оптимално растојание од 2.8 Å помеѓу О- и H- атомите на овие групи, на кое јачината на водородната врска е висока. Страничните ланци на аминокиселинските остатоци во α-завојницата се свртени кон надворешноста на завојницата што овозможува да се избегне просторна интерференција на овие групи. Кај глобуларните белковини, α-завојниците во просек имаат околу 12 аминокиселински остатоци и должина од околу 18 Å, иако кај некои од нив најдени се α-завојници изградени од 53 аминокиселински остатоци. Во структурата на белковините, α-завојниците можат да се идентификуваат со употреба на неколку компјутерски методи, од кои најпозната е DSSP (анг. Dictionary of Protein Secondary Structure).
Слични структури на α-завојницата (i + 4 → i водородно врзување) се 310-завојницата (i + 3 → i водородно врзување) и π-завојницата (i + 5 → i водородно врзување). Овие алтернативни завојници се релативно ретки во биолошките системи, иако 310-завојницата се среќава на крајот од α-завојниците, „затворајќи“ го како капа. Привремените i + 2 → i структури (понекогаш означувани како δ-завојници) забележани се како интермедиери во симулациите на молекулската динамика на извивањето на α-завојниците. Алфа-завојницата може, исто така, да се означи како 3.613 завојница, бидејќи растојанието i + 4 додава уште три атоми на водородно-врзаната петелка во споредба со потесниот 310-завојница, а во просек 3.6 аминокиселински остатоци прават еден прстен на α-завојница. Индексите се однесуваат на бројот на атоми (вклучително и водородот) во затворената петелка која ја образува водородното поврзување.
Аминокиселинските остатоци на α-завојницата обично заземаат осни (φ, ψ) диедарски агли од приближно (-60°, -45°), како што е прикажано на сликата од десно. Во поопшта смисла, тие заземаат диедарски агли така да ψ диедарскиот агол на еден остаток и φ диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -105°. Како последица на тоа, диедарските агли на α-завојницата претежно се сместени на дијагоналната лента на Рамачандрановиот дијаграм (со наклон -1), земајќи вредности од (-90°, -15°) до (-35°, -70°). За споредба, збирот на диедарските агли кај 310-завојницата е приближно -75°, додека кај π-завојницата е околу -130°. Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на било која полипептидна завојница со транс изомери е изразена со равенката:
Алфа-завојницата е густо спакувана; речиси нема слободен простор внатре во него. Страничните ланци на аминокиселинските остатоци се наоѓаат од надворешната страна на завојницата и благо се закривени „надолу“ (т.е., кон N-крајот), како гранките на зимзелено дрво. Оваа насоченост понекогаш се користи во прелиминарните мапи (со ниска резолуција) на електронска густина за утврдување на насоката на завртување на полипептидниот ‘рбет.
Дводимензионални (2D) дијаграми за претставување на α-завојниците
Три различни стилови на 2D дијаграми се користат за да се претстават различни аспекти на односите на аминокиселинската низа и структурата, кои даваат специфични физички и заемоделувачки својства на поединечните α-завојници. Два од нив го нагласуваат кружното поставување околу цилиндричниот пресек: прво-развиениот таков дијаграм се нарекува „завојно тркало“, а поновата верзија се нарекува „веншијанг дијаграм“.
Завојното тркало претставува завојница со проекција на Cα структурата на полипептидниот ‘рбет по должина на оската на завојницата, додека веншијанг дијаграмот го претставува поапстрактно, како рамномерна спирала извиена на рамнината на страницата. Двата дијаграма ја одбележуваат низата со еднобуквен аминокиселински код на секоја Cα позиција, користејќи различни бои или симболи како кодови за својствата на аминокиселините. Секогаш се разграничени хидрофобните од хидрофилните аминокиселини, како најважното својство кое ги регулира завојните заемодејства. Понекогаш се одделуваат позитивните од негативно наелектризираните хидрофилни аминокиселини, а понекогаш се одделуваат и двосмислените аминокиселини, каков што е глицинот (G). Правилата за кодирањата со бои се различни. Завојното тркало не ја менува репрезентацијата долж завојницата, додека веншијанг дијаграмот може да ги прикаже релативните локации на аминокиселините во α-завојницата независно од неговата должина.
И двата кружни дијаграми даваат интуитивна и лесно визуелизирачка 2D слика која го карактеризира распоредот на хидрофобни и хидрофилни остатоци во α-завојницата, и може да се користи за проучување на заемодејствата завојница-завојница, завојница-мембранските заемодејства квантифицирани со завојниот хидрофобен момент, или замодејствата белковина-белковина.
Третиот стил на 2D дијаграм се нарекува „завојна мрежа“. Тој се создава со отворање на цилиндричната површина на секоја завојница долж линија која е паралелна со оската и прикажување на резултатот вертикално. Завојната мрежа не е погодна за проучување на замодејствата завојница-завојница на пакување, но таа станала доминантно средство за репрезентација на аранжманот на низата на интегралните мембрански белковини, бидејќи прикажува важни односи меѓу завојната низа и нејзиното вертикално позиционирање во мембраната, дури и без познавање на 3D аранжманот на завојниците.
Стабилност Завојниците кои се набљудуваат во структурата на белковините може да варираат во големина од 4 до над 40 аминокиселински остатоци, но типична завојница содржи околу 10 аминокиселини (околу три завртувања). Општо земено, кратките полипептиди обично не градат α-завојници во раствор, бидејќи ентропискиот губиток на енергија вложена за склопување на полипептидниот синџир не се компензира со доволен број на стабилизирачки заемодејства. Генерално, водородните врски на основната структура на α-завојницата се сметаат за нешто послаби од оние кои се јавуваат кај β-плочите и изложени се на јако дејство на околните молекули на вода. Меѓутоа, во хидрофобни средини, како што е плазматската мембрана, или во присуство на ко-растворувачи, како што е трифлуороетанолот (TFE), или изолирани од растворувач во гасовита фаза, олигопептидите лесно образуваат стабилни α-завојни структури. Понатаму, во пептидите можат да бидат инкорпорирани вкрстени врски за конформациона стабилизација на завојните склопови. Вкрстените врски ја стабилизираат завојната состојба со ентрописка дестабилизација на несклопената состојба и со отстранување на енталписки стабилизираните „лажни“ склопови, кои се конкуренти на потполно завојната состојба. Се покажало дека α-завојниците се постабилни, поробустни кон мутации и полесни за дизајнирање од β-нишките во природните белковини, а исто така и во вештачки дизајнираните белковини. мини|397x397px|α-завојница прикажан со ултрависоко-резолуциски контури на електронска густина, каде кислородните атоми се обоени црвено, азотните атоми сино, а водородните врски како зелени точкести линии (PDB податотека 2NRL, 17-32).На сликата N-терминалот се наоѓа на врвот.|алт=
Експериментално одредување