thumb|right|300px|Reprezentacija trirazsežnostne strukture mioglobina z obarvanimi alfa vijačnicami. Mioglobin je bil prva beljakovina, katere strukturo so razvozlali z rentgensko kristalografijo. Beljakovína je kompleksna organska molekula, polimer, sestavljen iz najmanj 50 verižno povezanih aminokislin. Razlikujemo enostavne beljakovine (proteíni) in sestavljene beljakovine s prostetično skupino (proteídi). Izraze beljakovina, protein, peptid in polipeptid se včasih uporablja kot sinonime, včasih pa z nekoliko prekrivajočimi se pomeni. Tako izraz protein večinoma označuje celo molekulo v stabilni obliki ali konformaciji, medtem ko peptid označuje krajši oligomer iz 20-30 aminokislin, ki nima stabilne 3D strukture. Polipeptid je zgrajen iz poljubno dolge verige aminokislin, vendar se izraz spet večinoma uporablja za molekule brez definirane strukture.
Odkritje, poimenovanje in mejniki v raziskavah V 18. stol. so naravoslovci, predvsem francoski kemik Antoine Fourcroy, odkrili nov tip organskih spojin, ki so koagulirale ob segrevanju ali ob prisotnosti kisline. Tako so se obnašali albumini iz jajčnega beljaka, serumski albumin iz krvi in gluten iz žitaric. Iz tega zgodnjega odkritja prihaja slovensko poimenovanje - beljakovina. Izraz protein (iz grščine πρωτεῖος - proteios, prvovrsten, protos, prvi) je prvi uporabil švedski kemik Jöns Jacob Berzelius leta 1838, nizozemski kemik Gerardus Johannes Mulder pa je ugotovil, da imajo skoraj vsi proteini, ki so jih takrat poznali, empirično formulo C400H620N100O120P1S1, zato je zmotno predvideval, da proteine sestavlja samo ena vrsta molekule.
Franz Hofmeister in Hermann Emil Fischer (Nobelov nagrajenec za kemijo leta 1902) sta neodvisno drug od drugega ugotovila, da so proteini polipeptidi, torej polimeri iz aminokislinskih monomer. Encimsko aktvnost proteinov je na primeru ureaze odkril James Batcheller Sumner (Nobelov nagrajenec za kemijo leta 1942) leta 1926. Sumner je bil tudi prvi, ki je uspel kristalizirati kak protein, kar je kasneje omogočilo določitev 3D strukture z metodo rentgenske kristalografije. Sumner JB (1926). The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper Journal of Biological Chemistry 69 (2): 435–441. Frederick Sanger (Nobelov nagrajenec za kemijo 1958 in 1980) je prvi določil aminokislinsko zaporedje kake beljakovine - inzulina, leta 1949Sanger F (1949). The terminal peptides of insulin Biochemical Journal 45 (5): 563–574. 3D struktura prvih beljakovin, hemoglobina in mioglobina, je bia določena leta 1958 (Max Perutz in John Cowdery Kendrew).Muirhead H, Perutz M (1963). Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution Nature 199 (4894): 633–638 Danes so znane strukture skoraj 100 000-ih beljakovin, objavljenih v javnih podatkovnih zbirkah.
Zgradba
thumb|300px|right|Trije različni načini prikaza strukture proteina (trioza fosfat izomeraza). Levo vezi med atomi (različne barve so različni atomi), v sredini prikaz sekundarnih struktur (vijolične alfa vijačnice, rumene beta plošče, modre zanke), desno so barvno označene površinske aminokisline z različnimi lastnostmi (kisle rdeče, bazične modre...). V proteinskih molekulah so aminokisline med seboj povezane s peptidno vezjo. Peptidna vez nastane med aminoskupino ene in karboksilno skupino druge aminokisline, pri čemer se odcepi molekula vode. V protein vezano aminokislino imenujemo aminokislinski ostanek. Protein je običajno sestavljen iz verig več kot 100 aminokislin. Vsaka veriga nanizanih aminokislin ima na enem koncu prosto aminsko skupino (–NH2) – ta konec imenujemo N-konec ali aminski konec – na drugem koncu pa ima prosto karboksilno skupino (–COOH) – tu je karboksilni ali C-konec.
Proteini so običajno sestavljeni iz 20-ih različnih L-alfa-aminokislin, kot jih kodira standardni genetski kod. Le izjemoma so gradniki tudi kake druge aminokisline, na primer selenocistein (standardni oznaki Sec in U) in pri nekaterih arhejah pirolizin (Pyl in O). Po končani sintezi beljakovine na ribosomih se aminokisline včasih naknadno spremenijo (posttranslacijske spremembe), najpogosteje s pripenjanjem drugih molekul.
Struktura thumb|right|300px|Primarna, sekundarna, terciarna in kvartarna struktura na primeru hemoglobina. Končna molekula vsebuje štiri neproteinske molekule hema (modro) in štiri proteinske podenote. Zvijanje proteinov je posledica aminokislinskega zaporedja in pripenjanja drugih molekul po sintezi na ribosomih. Oblika proteina brez takih naknadnih sprememb se imenuje tudi nativna konformacija. Zvijanje proteinov včasih poteka ob pomoči molekulskih spremljevalcev ali šaperonov (ang. chaperone), ki so tudi sami proteinske molekule. Proteinsko strukturo opišemo na štirih nivojih: primarna struktura, zaporedje aminokislin sekundarna struktura, zaradi različnih oblik aminokislinskih gradnikov se posamezni deli stabilizirajo in povežejo z vodikovimi vezmi. Pri tem nastanejo lokalne strukture, ki jih razdelimo na alfa vijačnice, beta plošče in zanke. terciarna struktura, oblika posamezne molekule proteina. Stabilizirajo jo interakcije med posameznimi deli, ki so lahko bolj oddaljeni drug od drugega glede na primarno strukturo. Tako je v notranjosti molekule pogosto hidrofobno jedro, oddaljeni deli se povežejo z vodikovimi in disulfidnimi vezmi, posamezni deli so podvrženi posttranslacijskim spremembam. Terciarna struktura omogoča normalno delovanje proteina. kvartarna struktura, več molekul ali proteinskih podenot se poveže v proteinski kompleks.
thumb|300px|right|Primarno strukturo proteina določa zaporedje DNK preko RNA. Posamezen protein ni toga ali rigidna molekula, ampak lahko prehaja med različnimi oblikami ali konformacijami. To zlasti velja za encime, ki nekoliko spremenijo svojo obliko, ko se vežejo s substratom, ko katalizirajo v več stopnjah reakcijo in ko sprostijo produkte. Različna konformacija je lahko tudi posledica interakcije z drugimi proteini ali pa z dejavniki okolja (temperatura, pH).van Holde & Mathews (1996), str. 368–375
Določanje strukture Običajni metodi za določanje strukture proteinov sta rentgenska kristalografija in NMR spektroskopija, pri obeh dobimo koordinate posameznih atomov. Primarno strukturo lahko napovemo že na osnovi zaporedij DNK, terciarno ni kvartarno pa s posebnimi programi, ki zahtevajo veliko procesorsko moč. Najbolj znan je projekt Folding@home, v katerega se vključujejo uporabniki preko spleta, tako da dajo na razpolago procesorsko moč svojega osebnega računalnika, ko le ta ni v uporabi.
Sinteza thumb|300px|right|Prikaz prevajanja RNK in sinteze beljakovine na ribosomu. Biosinteza
Vsaka živa celica je sposobna sintetizirati beljakovine. Del zaporedja DNK se najprej prepiše (prepisovanje ali transkripcija) v RNK, ta pa se prevede (prevajanje ali translacija) v zaporedje aminokislin. Sinteza poteka na [ribosom]ih v citoplazmi celice, pri evkariontih se lahko proteini sintetizirajo tudi na citoplazemski strani endoplazemskega retikuluma in se po sintezi sprostijo na drugi strani. Sinteza vedno poteka od N- proti C-koncuvan Holde & Mathews (1996), str. 1002–1042 s hitrostjo do 20 aminokislin na sekundo pri prokariontih in nekoliko počasneje pri evkariontih. Dobson CM (2000). The nature and significance of protein folding. Pain RH (ed.). Mechanisms of Protein Folding. Oxford, Oxfordshire: Oxford University Press. pp. 1–28.
Velikost nastalega proteina se meri v številu aminokislin, ki ga sestavljajo, in po molekulski masi, običajno izraženi v daltonih (Da). Povprečen protein kvasovk sestavlja 466 aminokislin (53 kDa). Največji znani proteini so sestavljeni iz skoraj 27 000 aminokislin (3000 kDa).Fulton A, Isaacs W (1991). Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis BioEssays 13 (4): 157–161
Kemična sinteza Peptidna sinteza omogoča proizvodnjo polipeptidov do dolžine 300 aminokislin, običajno v obratni smeri kot pri biosintezi, torej od C- proti N-koncu.Kent SB (2009). Total chemical synthesis of proteins Chemical Society Reviews 38 (2): 338–351 Zaradi omejitev pri dolžini končnega produkta in težav pri zvijanju v uporabno terciarno strukturo je kemična sinteza uporabna predvsem v laboratoriju, torej v biokemiji in celični biologiji. Možno pa je vstavljanje nestandardnih aminokislin, zlasti takih, ki imajo pripete nase fluorescentne skupine.
Funkcija V organizmih Beljakovine so osrednjega pomena za celično presnovo. Večina molekul v celici je inertnih, torej ne reagirajo z drugimi molekulami. Izjeme so določene molekule RNK, predvsem pa proteini, zlasti encimi. Pri bakteriji Escherichia coli proteini predstavljajo 50% suhe teže, DNA 3 % in RNA 20 %.
Glede na funkcijo v celici jih delimo na: encime, ki katalizirajo kemične reakcije, na primer v procesih sinteze, razgradnje, regulacije izražanja DNK... proteine, ki sodelujejo v celični signalizaciji in vezavi ligandov, torej receptorji, protitelesa, hormoni strukturne proteine, zlasti vlaknati ali fibrinski proteini, ki dajejo obliko celici in organizmu. Primeri so kolagen, fibrin, keratin (lasje, nohti), aktin in miozin (mišice).
V industriji in izdelkih za široko uporabo Verjetno najbolj znani encimi v široki uporabi so tisti v pralnih praških. Farmacevtska industrija proizvaja veliko proteinskih zdravil, najbolj znani so inzulin, rastni hormon in faktor VII (omogoča strjevanje krvi pri hemofilikih). Proteini so tudi v cepivih, bodisi kot antigeni ali kot protitelesa pri pasivni imunizaciji, na primer pri hemolitični bolezni novorojencev.
V laboratorijskih raziskavah Encimi in protitelesa imajo širok spekter uporabe v laboratorijih, zlasti na področju molekularne biologije. Protitelesa se uporabljajo predvsem pri lokalizaciji neke snovi v preparatu in pri določanju koncentracije neke snovi v encimskoimunskem testu. V genetiki se uporablja različne encime za manipulacijo molekule DNK, kot so DNK-polimeraza (pomnoževanje), endonukleaze (rezanje znotraj zaporedja), ligaze (povezovanje verig) in druge.
Celoten nabor proteinov nekega organizma se imenuje proteom, veda, ki preučuje veliko različnih proteinov v organizmu pa je proteomika. Pri proteomskih raziskavah se med seboj ločuje posamezne proteine, določa njihovo koncentracijo, predvsem pa se preučuje interakcije med proteini. Celoten nabor vseh možnih interakcij proteinov nekega organizma je interaktom.
Beljakovine v prehrani right|thumb|300px|Mesni in mlečni izdelki so viri proteinov živalskega izvora. right|thumb|300px|Stročnice so pomemben vir proteinov rastlinskega izvora. Beljakovinska hrana
Večina mikroorganizmov in rastlin je sposobna sama sintetizirati vse aminokisline, živali vključno s človekom pa ne, zato jih morajo pridobiti s hrano. Telo jih potrebuje za vgraditev v biomaso, lahko pa so tudi vir energije - gorivo, ki vsebuje 4 kcal/g (~ 17 kJ/g), podobno kot ogljikovi hidrati, a manj kot lipidi (9 kcal/g). Esencialne aminokisline so levcin, izolevcin, valin, lizin, treonin, triptofan, metionin, fenilalanin in histidin. Z raznoliko hrano dobimo dovolj esencialnih aminokislin, v določenih primerih pa so lizin, treonin, triptofan in žveplo vsebujoči aminokislini metionin in cistein limitirajoči faktorji. To pomeni, da če je teh aminokislin premalo, potem tudi drugih ne moremo izkoristiti. V tem primeru je treba v prehrano vključiti dodatna živila, ki vsebujejo več limitirajoče aminokisline. V spodnji tabeli so podatki v miligramih limitirajočega faktorja na gram proteinov iz določenega vira hrane. Z rumeno so označene najnižje, z zeleno pa najvišje vrednosti za posamezen vir.
Vir hraneAmino acid content of foods and biological data on proteins (FAO nutritional studies number 24) Organizacija ZN za prehrano in kmetijstvo. 1985. Lizin Treonin Triptofan Žveplo vseb.aminokisline Stročnice 64 38 12 25 Žita 31 32 12 37 Oreški in semena 45 36 17 46 Sadje 45 29 11 27 Meso 85 44 12 38