Віментин () — білок, який кодується геном VIM, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 466 амінокислот, а молекулярна маса — 53 652.
Цей білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, проміжних філаментах.
Структура Мономер віментину, як і всі інші проміжні філаменти, має центральний α-спіральний домен, обмежений з обох кінців неспіральними аміно (голова) і карбоксильними (хвіст) доменами. Два мономери, ймовірно, ко-трансляційно експресуються таким чином, що полегшує їх утворення димеру, який є основною субодиницею збірки віментину.
Послідовності α-спіралі містять патерн гідрофобних амінокислот, які сприяють формуванню "гідрофобного ущільнення" на поверхні спіралі. Крім того, існує періодичний розподіл кислих і основних амінокислот, що, як видається, відіграє важливу роль у стабілізації спіральних димерів. Відстань між зарядженими залишками є оптимальною для іонних сольових містків, що дозволяє стабілізувати структуру α-спіралі. Хоча цей тип стабілізації є інтуїтивно зрозумілим для внутрішньоланцюгових, а не міжланцюгових взаємодій, вчені припустили, що, можливо, перехід від внутрішньоланцюгових сольових містків, утворених кислотними та основними залишками, до міжланцюгових іонних асоціацій сприяє збірці нитки.
Література
Примітки
Див. також Хромосома 10