La pyruvate-décarboxylase — à ne pas confondre avec la pyruvate-déshydrogénase — est une décarboxylase intervenant dans la fermentation alcoolique de la levure, notamment celle du genre Saccharomyces, dont Saccharomyces cerevisiae (levure de bière) est la plus connue.
Il s'agit d'une enzyme homotétramérique du cytoplasme qui convertit un α-cétoacide en aldéhyde avec élimination d'une molécule de dioxyde de carbone. Dans le processus de fermentation, elle intervient pour convertir le pyruvate en acétaldéhyde et , première étape de la biosynthèse de l'éthanol.
Cette enzyme fonctionne avec le pyrophosphate de thiamine (TPP) et le cation magnésium Mg2+ comme cofacteurs.
gauche|vignette|upright=2.85|class=skin-invert-image|Mécanisme réactionnel de la pyruvate-décarboxylase.
La pyruvate décarboxylase est une enzyme constituée de deux dimères formant un homotétramère pourvu de quatre sites actifs partagés entre les deux monomères de chaque dimère. Ces sites actifs sont situés chacun dans une cavité à l'intérieur de laquelle des liaisons hydrogène peuvent se former et où le pyruvate se lie au TPP. Les monomères de chaque dimère sont étroitement unis entre eux, mais l'interaction entre les dimères est plus lâche. Chacun des monomères est formé de d'acides aminés .
Chaque site actif contient d'acides aminés, dont le acide (qui contribue à la stabilité du TPP) et le (qui aide à la fixation du cofacteur). Ces résidus glutamate contribuent également à la formation de l'ylure du TPP, agissant comme donneurs de protons au cycle aminopyrimidine du TPP. L'environnement autour du résidu est très apolaire, conduisant à un plus élevé (le des résidus glutamate et aspartate est normalement de 4,6 dans les petites protéines) .
Les résidus hydrophobes , et contribuent au caractère a polaire de la région du . L' est l'autre résidu chargé négativement dans la région, qui contribue également à accroître le du résidu .
Notes et références
Catégorie:EC 4.1.1